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- PDB-1z00: Solution structure of the C-terminal domain of ERCC1 complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z00
タイトルSolution structure of the C-terminal domain of ERCC1 complexed with the C-terminal domain of XPF
要素
  • DNA excision repair protein ERCC-1
  • DNA repair endonuclease XPF
キーワードHYDROLASE / helix-hairpin-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / negative regulation of telomere maintenance ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / negative regulation of telomere maintenance / t-circle formation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / replicative senescence / response to X-ray / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / interstrand cross-link repair / response to UV / telomere maintenance / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / DNA endonuclease activity / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / promoter-specific chromatin binding / double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Dual Incision in GG-NER / multicellular organism growth / Formation of Incision Complex in GG-NER / male gonad development / Dual incision in TC-NER / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / response to oxidative stress / spermatogenesis / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of autophagy / DNA repair / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like ...DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-1 / DNA repair endonuclease XPF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / water refinment in CNS
データ登録者Tripsianes, K. / Folkers, G. / Ab, E. / Das, D. / Odijk, H. / Jaspers, N.G.J. / Hoeijmakers, J.H.J. / Kaptein, R. / Boelens, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: The Structure of the Human ERCC1/XPF Interaction Domains Reveals a Complementary Role for the Two Proteins in Nucleotide Excision Repair
著者: Tripsianes, K. / Folkers, G. / Ab, E. / Das, D. / Odijk, H. / Jaspers, N.G.J. / Hoeijmakers, J.H.J. / Kaptein, R. / Boelens, R.
履歴
登録2005年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA excision repair protein ERCC-1
B: DNA repair endonuclease XPF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2312
ポリマ－19,2312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-1


分子量: 10000.475 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(Rosetta) novagen / 参照: UniProt: P07992
#2: タンパク質 DNA repair endonuclease XPF / DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA-repair protein complementing XP-F cell / Xeroderma ...DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA-repair protein complementing XP-F cell / Xeroderma pigmentosum group F complementing protein


分子量: 9230.518 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(Rosetta) novagen
参照: UniProt: Q92889, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D NOESY-(13C,1H)-HSQC
1213D NOESY-(15N,1H)-HSQC
1313D (13C)-HMQC-NOESY-(13C,1H)-HSQC
1413D (13C)-HMQC-NOESY-(15N 1H)-HSQC
1522D NOESY
1622D NOESY 15N FILTERED

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM ERCC1-XPF U-15N,13C; 50mM phosphate buffer NA: 92% H2O, 8% D2O92% H2O, 8% D2O
21mM ERCC1-XPF U-15N; 50mM phosphate buffer NA: 92% H2O, 8% D2O92% H2O, 8% D2O
試料状態イオン強度: 50mM phosphate, 100mM NaCl / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 295.5 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5collection
NMRPipe2.3Delaglio解析
Sparky3.11Goddard and Knellerデータ解析
CYANA2Guntert構造決定
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: water refinment in CNS / ソフトェア番号: 1
詳細: 4547 NOE-derived distance restraints, 197 TALOS based dihedral angle restraints and distance restraints for 52 hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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