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- PDB-5ugw: STRUCTURE OF THE HUMAN TELOMERASE THUMB DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ugw
タイトルSTRUCTURE OF THE HUMAN TELOMERASE THUMB DOMAIN
要素Telomerase reverse transcriptase
キーワードTRANSFERASE / Telomerase / reverse transcriptase / thumb domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase catalytic core complex / RNA-templated DNA biosynthetic process ...positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase catalytic core complex / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / telomere maintenance via recombination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / RNA-templated transcription / DNA biosynthetic process / telomeric DNA binding / positive regulation of stem cell proliferation / mitochondrial nucleoid / negative regulation of cellular senescence / Telomere Extension By Telomerase / replicative senescence / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / response to cadmium ion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of D-glucose import / mitochondrion organization / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / transcription coactivator binding / regulation of protein stability / PML body / positive regulation of miRNA transcription / RNA-directed DNA polymerase / telomerase activity / protein import into nucleus / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of protein binding / protein-folding chaperone binding / heart development / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear speck / negative regulation of gene expression / RNA-directed RNA polymerase activity / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Skordalakes, E. / Hoffman, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA201312 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30 CA10815 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structural Analysis Reveals the Deleterious Effects of Telomerase Mutations in Bone Marrow Failure Syndromes.
著者: Hoffman, H. / Rice, C. / Skordalakes, E.
履歴
登録2017年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月22日Group: Database references
改定 1.22017年3月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase reverse transcriptase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1083
ポリマ－19,4931
非ポリマー6152
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.425, 92.425, 50.178
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1308-

HOH

21A-1323-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / HEST2 / Telomerase catalytic subunit / Telomerase-associated protein 2 / TP2


分子量: 19492.941 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 961-1132 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERT, EST2, TCS1, TRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14746, RNA-directed DNA polymerase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.79 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 mM Tris 8.5 0.8 M LiSo4 10 mM GSH/GSSG 3% 1,6-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.64
11-h,-k,l20.36
反射解像度: 2.3→26.68 Å / Num. obs: 10654 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.68
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 10.25 % / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique all: 813 / Num. unique obs: 813 / CC1/2: 0.7 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.31→26.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 3.666 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 522 4.7 %RANDOM
Rwork0.19729 ---
obs0.19781 10564 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.92 Å2-0 Å20 Å2
2--19.92 Å20 Å2
3----39.84 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.31→26.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1237 0 40 24 1301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191301
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1861.9981759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1965157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.22122.08348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.59615224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6281510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021949
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.425.945631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8798.9787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7186.179669
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.91150.5631929
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.369 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 40 -
Rwork0.304 752 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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