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万見
- PDB-1xff: Glutaminase domain of glucosamine 6-phosphate synthase complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xff
タイトルGlutaminase domain of glucosamine 6-phosphate synthase complexed with glutamate
要素Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
キーワードTRANSFERASE / COMPLEX (TRANSFERASE-INHIBITOR) / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / GLUTAMIC ACID / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Isupov, M.N. / Teplyakov, A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 Angstrom Crystal Structure of the Glutaminase ...タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 Angstrom Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.-A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Two Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase from Escherichia Coli
著者: Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Teplyakov, A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Channeling of Ammonia in Glucosamine 6-Phosphate Synthase
著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B.
履歴
登録2004年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2004年9月28日ID: 1GDO
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: diffrn_source / struct_ref
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
B: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4137
ポリマ－53,0142
非ポリマー3995
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.380, 82.520, 86.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] / E.C.2.6.1.16 / Hexosephosphate aminotransferase / D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / L-glutamine-D- ...Hexosephosphate aminotransferase / D-fructose-6-phosphate amidotransferase / GFAT / L-glutamine-D-fructose-6-phosphate amidotransferase / Glucosamine-6-phosphate synthase


分子量: 26507.059 Da / 分子数: 2 / 断片: GLUTAMINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: inhibited by L-GLUTAMATE / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: 3000HFR / 遺伝子: GLMS / プラスミド: PGM10A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M cacodylate, 1 M sodium acetate, 20% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.99 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月8日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→24 Å / Num. obs: 47043 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.82 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GPH

1gph


解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / SU B: 1.645 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: none used / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rwork0.161 --
all0.1611 47018 -
obs0.1611 47018 99.8 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å20 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3----0.33 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.105 Å / Luzzati sigma a obs: 0.052 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3746 0 26 283 4055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213834
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9425189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.4545481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.76923.048187
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2586
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022931
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.21673
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3260.22666
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.310.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.49642393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.94593832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.90691469
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.57791357
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2 3362 -
Rfree-0 -
obs-3362 99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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