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- PDB-1gph: STRUCTURE OF THE ALLOSTERIC REGULATORY ENZYME OF PURINE BIOSYNTHESIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gph
タイトルSTRUCTURE OF THE ALLOSTERIC REGULATORY ENZYME OF PURINE BIOSYNTHESIS
要素GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain ...Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Amidophosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Smith, J.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Structure of the allosteric regulatory enzyme of purine biosynthesis.
著者: Smith, J.L. / Zaluzec, E.J. / Wery, J.P. / Niu, L. / Switzer, R.L. / Zalkin, H. / Satow, Y.
履歴
登録1994年4月20日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年5月21日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
2: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
3: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
4: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,21316
ポリマ－202,0294
非ポリマー4,18412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
1: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
2: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1078
ポリマ－101,0142
非ポリマー2,0926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8480 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area33170 Å2
手法PISA
3
3: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
4: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1078
ポリマ－101,0142
非ポリマー2,0926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8490 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area33200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.800, 75.700, 94.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 1 86 / 2: CIS PROLINE - PRO 2 86 / 3: CIS PROLINE - PRO 3 86 / 4: CIS PROLINE - PRO 4 86
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.934886, 0.35078, 0.054242), (0.35078, -0.936406, 0.009834), (0.054242, 0.009834, -0.998479)-3.586, 13.927, 37.839
2given(-0.995331, -0.010925, -0.095902), (-0.010925, -0.974435, 0.224402), (-0.095902, 0.224402, 0.969766)238.007, 52.939, 5.557
3given(-0.939555, -0.339854, 0.04166), (-0.339854, 0.910842, -0.234234), (0.04166, -0.234234, -0.971287)237.795, 47.898, 45.721

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 50507.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P00497, amidophosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
非ポリマーの詳細THE FE ATOMS OF THE [4FE-4S] CLUSTER ARE LIGATED BY CYSTEINE S(GAMMA) ATOMS AS FOLLOWS: FE 1 - SG ...THE FE ATOMS OF THE [4FE-4S] CLUSTER ARE LIGATED BY CYSTEINE S(GAMMA) ATOMS AS FOLLOWS: FE 1 - SG CYS 437; FE 2 - SG CYS 236; FE 3 - SG CYS 440; FE 4 - SG CYS 382. THE AMP MOLECULE THAT IS RESIDUE 467 IS BOUND TO THE SITE WHERE THE SUBSTRATE PRPP IS PRESUMED TO BIND. THE AMP MOLECULE THAT IS RESIDUE 468 IS BOUND BETWEEN SUBUNITS IN WHAT IS PRESUMED TO BE AN ALLOSTERIC REGULATORY SITE.
配列の詳細THE STRUCTURE DIFFERS FROM THE DEPOSITED SEQUENCE IN TWO PLACES: 1) AN 11-RESIDUE PROPEPTIDE ...THE STRUCTURE DIFFERS FROM THE DEPOSITED SEQUENCE IN TWO PLACES: 1) AN 11-RESIDUE PROPEPTIDE REMOVED POSTTRANSLATIONALLY IS NOT PRESENT IN THE MATURE PROTEIN OR IN THE CRYSTALS, BUT IS INCLUDED IN THE SWISS-PROT ENTRY. RESIDUE NUMBERS IN THE PDB ENTRY ARE WITH RESPECT TO THE MATURE PROTEIN AND THOSE IN THE SWISS-PROT ENTRY ARE WITH RESPECT TO THE UNPROCESSED PROTEIN (I+11). SEQRES RECORDS IN THIS ENTRY CORRESPOND TO THE SEQUENCE OF MATURE PROTEIN. 2) RESIDUE 402 IS REPORTED FROM SEQUENCING TO BE GLYCINE BUT STRONG ELECTRON DENSITY AT THIS POSITION BRIDGES TO AN ARGININE SIDE CHAIN AND IS BEST FIT WITH A SIDE CHAIN OF THREE-ATOM LENGTH. AN ASPARTATE RESIDUE WAS MODELED INTO THIS DENSITY, REFINED, AND INCLUDED IN THE DEPOSITED MODEL. SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: PUR1_BACSU SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE GLY 413 ASP 1 402 GLY 413 ASP 2 402 GLY 413 ASP 3 402 GLY 413 ASP 4 402

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.04 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.9 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17-8 mg/mlprotein11
250 mMTris-HCl11
33-4 mM11MgCl2
45 mMDTE11
52 mMAMP11
612-13 %(w/v)PEG800011
710 mM12MgCl2
85 mMDTE12
92 mMAMP12
1015 %PEG800012
1150 mMTris-HCl12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 41267 / % possible obs: 90.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→7 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.182 -
obs0.182 37670
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14156 0 216 0 14372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rwork: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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