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- PDB-1ao0: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE FRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ao0
タイトルGLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE FROM B. SUBTILIS COMPLEXED WITH ADP AND GMP
要素GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
キーワードGLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / TRANSFERASE / PRTASE / PURINE BIOSYNTHESIS / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain ...Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / IRON/SULFUR CLUSTER / Amidophosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tomchick, D.R. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Mechanism of the synergistic end-product regulation of Bacillus subtilis glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase by nucleotides.
著者: Chen, S. / Tomchick, D.R. / Wolle, D. / Hu, P. / Smith, J.L. / Switzer, R.L. / Zalkin, H.
履歴
登録1997年7月15日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
C: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
D: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,17920
ポリマ－199,5144
非ポリマー4,66516
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21400 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area60520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.300, 70.400, 182.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.96687, -0.24296, 0.07829), (-0.24324, -0.96995, -0.00616), (0.07743, -0.01308, -0.99691)-3.9642, 12.048, 136.39999
2given(-0.99667, -0.01904, -0.07928), (0.02097, -0.9995, -0.02354), (-0.0788, -0.02513, 0.99657)86.068, 2.137, 3.339
3given(-0.96022, 0.27892, 0.0135), (0.27924, 0.95948, 0.03767), (-0.00244, 0.03994, -0.9992)78.19, -13.636, 139.44
詳細THE AMIDOTRANSFERASE MOLECULE IS A HOMOTETRAMER IN THE CRYSTALLINE STATE, BUT THE AGGREGATION STATE IN SOLUTION IS CONCENTRATION DEPENDENT. CRYSTALS CONTAIN 1 TETRAMER PER ASYMMETRIC UNIT AND COORDINATES FOR THE ENTIRE TETRAMER ARE INCLUDED IN THE ENTRY. THE SUBUNITS HAVE CHAIN IDENTIFIERS A, B, C, AND D. EACH "CHAIN" INCLUDES 455 AMINO ACID RESIDUES, ONE [4FE-4S] CLUSTER (RESIDUE 466), ONE GMP MOLECULE (RESIDUE 467), ONE ADP MOLECULE (RESIDUE 468), ONE MAGNESIUM ION (RESIDUE 469) AND ONE WATER MOLECULE LIGATED TO THE MAGNESIUM (CHAIN IDENTIFIER S). MOLECULAR P, Q AND R AXES RELATING SUBUNITS B, D, AND C, RESPECTIVELY, TO SUBUNIT A ARE SPECIFIED IN THE MTRIX RECORDS. THE FIRST MATRIX PRESENTED IN *MTRIX* RECORDS BELOW IS A MOLECULAR P AXIS MATRIX. THE SECOND IS A MOLECULAR R AXIS MATRIX, AND THE THIRD IS A MOLECULAR Q AXIS MATRIX.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 49878.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: PURF / プラスミド: PGZ1 (PURF+ FRAGMENT INSERTED INTO PUC18) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TX158 / 参照: UniProt: P00497, amidophosphoribosyltransferase

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非ポリマー , 5種, 20分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A ...PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING BOTH SUBSTRATE AND INHIBITORS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 7.9
詳細: 24% PEG8000, 200MM KCL, 50MM EPPS PH 7.9,2 MM ADP, 2 MM GMP, 10 MM MGCL2
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
21 mMADP11
31 mMGMP11
45 mM11MgCl2
524 %PEG800012
6200 mM12KCl
750 mMEPPS12
81 mMADP12
91 mMGMP12
105 mM12MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日
放射モノクロメーター: MSC DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 46771 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 20.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 195956 / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
HKL(DENZO)データ削減
HKLデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPH

1gph


解像度: 2.8→15 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 -5 %RANDOM FROM ALL DATA
Rwork0.214 ---
obs0.214 46771 91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13908 204 36 4 14152
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.88 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3823 184 5 %
Rwork0.2881 3409 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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