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- PDB-1ao0: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE FRO... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1ao0
タイトルGLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE FROM B. SUBTILIS COMPLEXED WITH ADP AND GMP
構成要素GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
キーワードGLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / TRANSFERASE (転移酵素) / PRTASE / PURINE BIOSYNTHESIS (プリン代謝) / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE
機能・相同性Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Phosphoribosyl transferase domain / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Phosphoribosyltransferase-like / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / Phosphoribosyltransferase domain ...Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Phosphoribosyl transferase domain / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Phosphoribosyltransferase-like / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / Phosphoribosyltransferase domain / amidophosphoribosyltransferase activity / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / purine nucleobase biosynthetic process / glutamine metabolic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / nucleoside metabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / magnesium ion binding / アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ
機能・相同性情報
試料の由来Bacillus subtilis (枯草菌)
実験手法X線回折 / 分子置換 / 2.8 Å 分解能
データ登録者Tomchick, D.R. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 1997
タイトル: Mechanism of the synergistic end-product regulation of Bacillus subtilis glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase by nucleotides.
著者: Chen, S. / Tomchick, D.R. / Wolle, D. / Hu, P. / Smith, J.L. / Switzer, R.L. / Zalkin, H.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 1997年7月15日 / 公開: 1997年11月12日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.01997年11月12日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年3月24日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
C: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
D: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,17920
ポリマ-199,5144
非ポリマ-4,66516
724
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)21400
ΔGint (kcal/M)-219
Surface area (Å2)60520
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)160.300, 70.400, 182.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21
詳細THE AMIDOTRANSFERASE MOLECULE IS A HOMOTETRAMER IN THE CRYSTALLINE STATE, BUT THE AGGREGATION STATE IN SOLUTION IS CONCENTRATION DEPENDENT. CRYSTALS CONTAIN 1 TETRAMER PER ASYMMETRIC UNIT AND COORDINATES FOR THE ENTIRE TETRAMER ARE INCLUDED IN THE ENTRY. THE SUBUNITS HAVE CHAIN IDENTIFIERS A, B, C, AND D. EACH "CHAIN" INCLUDES 455 AMINO ACID RESIDUES, ONE [4FE-4S] CLUSTER (RESIDUE 466), ONE GMP MOLECULE (RESIDUE 467), ONE ADP MOLECULE (RESIDUE 468), ONE MAGNESIUM ION (RESIDUE 469) AND ONE WATER MOLECULE LIGATED TO THE MAGNESIUM (CHAIN IDENTIFIER S). MOLECULAR P, Q AND R AXES RELATING SUBUNITS B, D, AND C, RESPECTIVELY, TO SUBUNIT A ARE SPECIFIED IN THE MTRIX RECORDS. THE FIRST MATRIX PRESENTED IN *MTRIX* RECORDS BELOW IS A MOLECULAR P AXIS MATRIX. THE SECOND IS A MOLECULAR R AXIS MATRIX, AND THE THIRD IS A MOLECULAR Q AXIS MATRIX.

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質・ペプチド
GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 49878.469 Da / 分子数: 4 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / : Bacillusバシラス属 / 遺伝子: PURF
プラスミドの名称: PGZ1 (PURF+ FRAGMENT INSERTED INTO PUC18)
属 (発現宿主): Escherichia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TX158
参照: UniProt: P00497, アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ

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非ポリマー , 5種, 20分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / : Mg / マグネシウム
#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / : Fe4S4 / 鉄・硫黄クラスター
#4: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 4 / : C10H14N5O8P / グアニル酸
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / : H2O /

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詳細

構成要素の詳細PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A ...PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING BOTH SUBSTRATE AND INHIBITORS.

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 2.58 / Density percent sol: 4 %
結晶化pH: 7.9
詳細: 24% PEG8000, 200MM KCL, 50MM EPPS PH 7.9,2 MM ADP, 2 MM GMP, 10 MM MGCL2
結晶化
*PLUS
実験手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
120 mg/mlprotein11
21 mMADP11
31 mMGMP11
45 mM11MgCl2
524 %PEG800012
6200 mM12KCl
750 mMEPPS12
81 mMADP12
91 mMGMP12
105 mM12MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 kelvins
線源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / Wavelength: 1.5418
ディテクタタイプ: RIGAKU RAXIS IIC / ディテクタ: IMAGE PLATE / Collection date: 1995年1月1日
放射Monochromator: MSC DOUBLE MIRROR / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射B iso Wilson estimate: 47 Å2 / D resolution high: 2.8 Å / D resolution low: 15 Å / Number obs: 46771 / Observed criterion sigma I: -3 / Rsym value: 0.08 / NetI over sigmaI: 20.2 / Redundancy: 4.2 % / Percent possible obs: 91
Reflection
*PLUS
Number measured all: 195956 / Rmerge I obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1model building
X-PLOR3.1refinement
HKL(DENZO)data reduction
HKLdata scaling
SCALEPACKdata scaling
X-PLOR3.1phasing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GPH
R Free selection details: RANDOM FROM ALL DATA / Data cutoff high absF: 1 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 0
原子変位パラメータB iso mean: 32.5 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.264 / R factor R work: 0.214 / R factor obs: 0.214 / 最高分解能: 2.8 Å / 最低分解能: 15 Å / Number reflection obs: 46771 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 91
精密化 #LAST最高分解能: 2.8 Å / 最低分解能: 15 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 13908 / 核酸: 204 / リガンド: 36 / 溶媒: 4 / 合計: 14152
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.50
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS shell最高分解能: 2.8 Å / R factor R free: 0.3823 / R factor R work: 0.2881 / 最低分解能: 2.88 Å / Number reflection R free: 184 / Number reflection R work: 3409 / Total number of bins used: 10 / Percent reflection R free: 5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化中の拘束条件
*PLUS
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.39

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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