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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ao0 | ||||||
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タイトル | GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE FROM B. SUBTILIS COMPLEXED WITH ADP AND GMP | ||||||
要素 | GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / TRANSFERASE (転移酵素) / PRTASE / PURINE BIOSYNTHESIS (プリン代謝) / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE (グリコシルトランスフェラーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / glutamine metabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / magnesium ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus subtilis (枯草菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Tomchick, D.R. / Smith, J.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Mechanism of the synergistic end-product regulation of Bacillus subtilis glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase by nucleotides. 著者: Chen, S. / Tomchick, D.R. / Wolle, D. / Hu, P. / Smith, J.L. / Switzer, R.L. / Zalkin, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ao0.cif.gz | 353.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ao0.ent.gz | 293 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ao0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/1ao0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/1ao0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1gphS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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詳細 | THE AMIDOTRANSFERASE MOLECULE IS A HOMOTETRAMER IN THE CRYSTALLINE STATE, BUT THE AGGREGATION STATE IN SOLUTION IS CONCENTRATION DEPENDENT. CRYSTALS CONTAIN 1 TETRAMER PER ASYMMETRIC UNIT AND COORDINATES FOR THE ENTIRE TETRAMER ARE INCLUDED IN THE ENTRY. THE SUBUNITS HAVE CHAIN IDENTIFIERS A, B, C, AND D. EACH "CHAIN" INCLUDES 455 AMINO ACID RESIDUES, ONE [4FE-4S] CLUSTER (RESIDUE 466), ONE GMP MOLECULE (RESIDUE 467), ONE ADP MOLECULE (RESIDUE 468), ONE MAGNESIUM ION (RESIDUE 469) AND ONE WATER MOLECULE LIGATED TO THE MAGNESIUM (CHAIN IDENTIFIER S). MOLECULAR P, Q AND R AXES RELATING SUBUNITS B, D, AND C, RESPECTIVELY, TO SUBUNIT A ARE SPECIFIED IN THE MTRIX RECORDS. THE FIRST MATRIX PRESENTED IN *MTRIX* RECORDS BELOW IS A MOLECULAR P AXIS MATRIX. THE SECOND IS A MOLECULAR R AXIS MATRIX, AND THE THIRD IS A MOLECULAR Q AXIS MATRIX. |
-要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 49878.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: PURF / プラスミド: PGZ1 (PURF+ FRAGMENT INSERTED INTO PUC18) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TX158 参照: UniProt: P00497, アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ |
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-非ポリマー , 5種, 20分子
#2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | ChemComp-SF4 / #4: 化合物 | ChemComp-5GP / #5: 化合物 | ChemComp-ADP / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
構成要素の詳細 | PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A ...PRO 86 IN ALL CHAINS IS A CIS-PROLINE. ASP 282 IN ALL CHAINS IS A CIS-ASPARTATE, PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING BOTH SUBSTRATE AND INHIBITORS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.9 詳細: 24% PEG8000, 200MM KCL, 50MM EPPS PH 7.9,2 MM ADP, 2 MM GMP, 10 MM MGCL2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日 |
放射 | モノクロメーター: MSC DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→15 Å / Num. obs: 46771 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 20.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 195956 / Rmerge(I) obs: 0.08 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1GPH 解像度: 2.8→15 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 32.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.88 Å / Total num. of bins used: 10
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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