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- PDB-4a8j: Crystal Structure of the Elongator subcomplex Elp456 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a8j
タイトルCrystal Structure of the Elongator subcomplex Elp456
要素
  • Elongator complex protein 4
  • Elongator complex protein 5
  • Elongator complex protein 6
キーワードTRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


elongator holoenzyme complex / protein urmylation / tRNA wobble uridine modification / tRNA modification / transcription elongation factor complex / peroxisome / regulation of translation / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding ...elongator holoenzyme complex / protein urmylation / tRNA wobble uridine modification / tRNA modification / transcription elongation factor complex / peroxisome / regulation of translation / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongator complex protein 4 / Elongator complex protein 6 / Elongator complex protein 5 / PAXNEB protein / Elongator subunit Iki1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongator complex protein 5 / Elongator complex protein 4 / Elongator complex protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Glatt, S. / Mueller, C.W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Elongator Subcomplex Elp456 is a Hexameric Reca-Like ATPase.
著者: Glatt, S. / Letoquart, J. / Faux, C. / Taylor, N.M.I. / Seraphin, B. / Muller, C.W.
履歴
登録2011年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Other
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年9月11日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongator complex protein 4
B: Elongator complex protein 5
C: Elongator complex protein 6
D: Elongator complex protein 4
E: Elongator complex protein 5
F: Elongator complex protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,3446
ポリマ－208,3446
非ポリマー00
水15,529862
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15680 Å2
ΔGint-81.1 kcal/mol
Surface area59520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.730, 124.890, 146.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 67:136 OR RESSEQ 145:168 OR RESSEQ 234:416 )
211CHAIN D AND (RESSEQ 67:136 OR RESSEQ 145:168 OR RESSEQ 234:416 )
112CHAIN C AND (RESSEQ 5:62 OR RESSEQ 68:115 OR RESSEQ 120:226 OR RESSEQ 229:273 )
212CHAIN F AND (RESSEQ 5:62 OR RESSEQ 68:115 OR RESSEQ 120:226 OR RESSEQ 229:273 )
113CHAIN B AND (RESSEQ 2:92 OR RESSEQ 98:142 OR RESSEQ 149:232 )
213CHAIN E AND (RESSEQ 2:92 OR RESSEQ 98:142 OR RESSEQ 149:232 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1, 0.001, -0.0003), (0.001, -1, -0.0009), (-0.0004, 0.0009, -1)-0.2149, 227.1894, -0.0251
2given(0.9999, 0.0067, 0.0084), (0.0067, -1, 0.0003), (0.0084, -0.0002, -1)-0.7109, 226.8946, -0.4218
3given(1, 0.0029, 0.0023), (0.0029, -1, 0.0011), (0.0023, -0.001, -1)-0.3776, 227.1323, 0.0561

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要素

#1: タンパク質 Elongator complex protein 4 / Gamma-toxin target 7 / HAT-associated protein 1


分子量: 41329.605 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 66-426 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288C / 遺伝子: ELP4, HAP1, TOT7, YPL101W / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02884
#2: タンパク質 Elongator complex protein 5 / Gamma-toxin target 5 / HAT-associated protein 2 / Protein IKI1


分子量: 31045.268 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288C / 遺伝子: IKI1, ELP5, HAP2, TOT5, YHR187W / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P38874
#3: タンパク質 Elongator complex protein 6 / Gamma-toxin target 6 / HAT-associated protein 3


分子量: 31797.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288C / 遺伝子: ELP6, HAP3, TOT6, YMR312W, YM9924.04 / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04868
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 862 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細6XHIS TAG AT THE N-TERMINUS (MHHHHHHH)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 200 MM MGCL2, 100 MM TRISHCL PH 7.5, AND 25% PEG 2K MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9782
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.2 Å / Num. obs: 112115 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 30.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.1→46.2 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.75 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: TWO REGIONS IN ELP4 RESIDUES 137-144 AND 169-233, TWO SHORT LOOPS IN ELP5 AND ITS C--TERMINUS RESIDUES 93-98, 144-148 AND 233-270 AND TWO SHORT LOOPS AND THE N-TERMINAL 6XHIS-TAG OF ELP6 ...詳細: TWO REGIONS IN ELP4 RESIDUES 137-144 AND 169-233, TWO SHORT LOOPS IN ELP5 AND ITS C--TERMINUS RESIDUES 93-98, 144-148 AND 233-270 AND TWO SHORT LOOPS AND THE N-TERMINAL 6XHIS-TAG OF ELP6 RESIDUES 64-66 AND 227-231 ARE DISORDERD.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2305 5598 5 %
Rwork0.2007 --
obs0.2022 111986 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.7 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.67 Å20 Å20 Å2
2---11.72 Å20 Å2
3----7.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12143 0 0 862 13005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112396
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15816815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.74577
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052130
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2203X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12D2203X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
21C2034X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F2034X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
31B1781X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32E1781X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.061
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1012-2.1250.34211690.33313213X-RAY DIFFRACTION90
2.125-2.150.30911860.30473538X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.17630.27411840.27743513X-RAY DIFFRACTION100
2.1763-2.20380.27781870.27333543X-RAY DIFFRACTION100
2.2038-2.23280.31251870.26463548X-RAY DIFFRACTION100
2.2328-2.26340.27751850.25713534X-RAY DIFFRACTION100
2.2634-2.29570.27371880.25533558X-RAY DIFFRACTION100
2.2957-2.330.28791860.24263530X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.36640.28271870.23483546X-RAY DIFFRACTION100
2.3664-2.40520.26491890.23493593X-RAY DIFFRACTION100
2.4052-2.44670.2421860.23283518X-RAY DIFFRACTION100
2.4467-2.49110.26121860.23063535X-RAY DIFFRACTION100
2.4911-2.53910.26631880.22073567X-RAY DIFFRACTION100
2.5391-2.59090.26971860.21333530X-RAY DIFFRACTION100
2.5909-2.64720.22151890.2083572X-RAY DIFFRACTION100
2.6472-2.70880.24011870.20713564X-RAY DIFFRACTION100
2.7088-2.77650.25121880.2033563X-RAY DIFFRACTION100
2.7765-2.85160.2561870.21593550X-RAY DIFFRACTION100
2.8516-2.93550.26281880.21323562X-RAY DIFFRACTION100
2.9355-3.03020.22231850.20123546X-RAY DIFFRACTION99
3.0302-3.13850.23891880.1983581X-RAY DIFFRACTION100
3.1385-3.26410.26451880.19393569X-RAY DIFFRACTION99
3.2641-3.41260.24521880.19273582X-RAY DIFFRACTION99
3.4126-3.59250.21831860.19153548X-RAY DIFFRACTION99
3.5925-3.81750.21651880.17933583X-RAY DIFFRACTION99
3.8175-4.1120.17651890.16653596X-RAY DIFFRACTION99
4.112-4.52550.1691890.15113587X-RAY DIFFRACTION99
4.5255-5.17960.17171880.14813584X-RAY DIFFRACTION98
5.1796-6.52290.22321920.19593636X-RAY DIFFRACTION98
6.5229-46.20770.22151840.20113499X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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