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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gph | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE ALLOSTERIC REGULATORY ENZYME OF PURINE BIOSYNTHESIS | ||||||
要素 | GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYL-PYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / glutamine metabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / magnesium ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus subtilis (枯草菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Smith, J.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 1994 タイトル: Structure of the allosteric regulatory enzyme of purine biosynthesis. 著者: Smith, J.L. / Zaluzec, E.J. / Wery, J.P. / Niu, L. / Switzer, R.L. / Zalkin, H. / Satow, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gph.cif.gz | 331.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gph.ent.gz | 274.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gph.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/1gph ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/1gph | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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3 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 1 86 / 2: CIS PROLINE - PRO 2 86 / 3: CIS PROLINE - PRO 3 86 / 4: CIS PROLINE - PRO 4 86 | ||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50507.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) 参照: UniProt: P00497, アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ #2: 化合物 | ChemComp-SF4 / #3: 化合物 | ChemComp-AMP / 非ポリマーの詳細 | THE FE ATOMS OF THE [4FE-4S] CLUSTER ARE LIGATED BY CYSTEINE S(GAMMA) ATOMS AS FOLLOWS: FE 1 - SG ...THE FE ATOMS OF THE [4FE-4S] CLUSTER ARE LIGATED BY CYSTEINE S(GAMMA) ATOMS AS FOLLOWS: FE 1 - SG CYS 437; FE 2 - SG CYS 236; FE 3 - SG CYS 440; FE 4 - SG CYS 382. THE AMP MOLECULE THAT IS RESIDUE 467 IS BOUND TO THE SITE WHERE THE SUBSTRATE PRPP IS PRESUMED TO BIND. THE AMP MOLECULE THAT IS RESIDUE 468 IS BOUND BETWEEN SUBUNITS IN WHAT IS PRESUMED TO BE AN ALLOSTERIC | 配列の詳細 | THE STRUCTURE DIFFERS FROM THE DEPOSITED SEQUENCE IN TWO PLACES: 1) AN 11-RESIDUE PROPEPTIDE ...THE STRUCTURE DIFFERS FROM THE DEPOSITED SEQUENCE IN TWO PLACES: 1) AN 11-RESIDUE PROPEPTIDE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.04 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 7.9 / 手法: batch method | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 3 Å / Num. obs: 41267 / % possible obs: 90.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3→7 Å / σ(F): 2 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→7 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rwork: 0.182 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.3 |