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万見
- PDB-1xd3: Crystal structure of UCHL3-UbVME complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xd3
タイトルCrystal structure of UCHL3-UbVME complex
要素
  • UBC protein
  • Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3
キーワードHYDROLASE / Enzyme-Ligand complex / active site crossover loop
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / deNEDDylase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / deNEDDylase activity / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / protein deubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / cytosolic ribosome / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / post-translational protein modification / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / ubiquitin binding / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYL 4-AMINOBUTANOATE / Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Misaghi, S. / Galardy, P.J. / Meester, W.J.N. / Ovaa, H. / Ploegh, H.L. / Gaudet, R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure of the Ubiquitin Hydrolase UCH-L3 Complexed with a Suicide Substrate
著者: Misaghi, S. / Galardy, P.J. / Meester, W.J.N. / Ovaa, H. / Ploegh, H.L. / Gaudet, R.
#1: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2002
タイトル: Chemistry-based functional proteomics reveals novel members of the deubiquitinating enzyme family
著者: Borodovsky, A. / Ovaa, H. / Kolli, N. / Gan-Erdene, T. / Wilkinson, K.D. / Ploegh, H.L. / Kessler, B.M.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: A novel active site-directed probe specific for deubiquitinating enzymes reveals proteasome association of USP14
著者: Borodovsky, A. / Kessler, B.M. / Casagrande, R. / Overkleeft, H.S. / Wilkinson, K.D. / Ploegh, H.L.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a deubiquitinating enzyme (human UCH-L3) at 1.8 A resolution
著者: Johnston, S.C. / Larsen, C.N. / Cook, W.J. / Wilkinson, K.D. / Hill, C.P.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Structural basis for the specificity of ubiquitin C-terminal hydrolases
著者: Johnston, S.C. / Riddle, S.M. / Cohen, R.E. / Hill, C.P.
履歴
登録2004年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3
B: UBC protein
C: Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3
D: UBC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,94416
ポリマ－69,4674
非ポリマー47712
水19,0421057
1
A: Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3
B: UBC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9236
ポリマ－34,7332
非ポリマー1904
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3
D: UBC protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,02110
ポリマ－34,7332
非ポリマー2878
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area13290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.110, 49.290, 67.620
Angle α, β, γ (deg.)86.12, 75.03, 76.78
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin Carboxyl-terminal esterase L3 / UCH-L3 / Ubiquitin thiolesterase / Ubiquitin C-terminal Hydrolase


分子量: 26213.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15374, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 UBC protein / Ubiquitin fused to vinyl methylester / UBVME


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTYB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GVE / METHYL 4-AMINOBUTANOATE / 4-アミノ酪酸メチル


タイプ: peptide-like / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1057 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月3日
放射モノクロメーター: Si III monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→23.76 Å / Num. all: 95726 / Num. obs: 93859 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Limit h max: 31 / Limit h min: -30 / Limit k max: 34 / Limit k min: -30 / Limit l max: 46 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 662233.47 / Observed criterion F min: 0.32 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 9379 / Rsym value: 0.467 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UCH, PDB ENTRY 1UBQ

1uch

1ubq


解像度: 1.45→23.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 2756 3 %random
Rwork0.166 ---
all0.177 99262 --
obs0.177 91094 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 50.6665 Å2 / ksol: 0.346865 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 61.52 Å2 / Biso mean: 19.32 Å2 / Biso min: 5.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å23.26 Å20.66 Å2
2--2.09 Å2-0.07 Å2
3----2.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.14 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
Luzzati d res high-1.45
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→23.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5083 0 42 1057 6182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.93
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.45-1.520.3122832.90.27395950.01912411987879.6
1.52-1.60.25631730.231103900.014124911070785.7
1.6-1.70.2273212.90.195107760.013124401109789.2
1.7-1.830.1943683.20.178110570.01124191142592
1.83-2.010.1993753.20.169112990.01124291167493.9
2.01-2.30.18435830.162116180.01124091197696.5
2.3-2.90.1863562.90.159118060.01124251216297.9
2.9-23.760.1713783.10.144117970.009123961217598.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2GVE.paramGVE.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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