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万見
- PDB-6npn: Crystal Structure of the Human vaccinia-related kinase bound to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6npn
タイトルCrystal Structure of the Human vaccinia-related kinase bound to a N,N-dipropynyl-dihydropteridine-3-hydroxyindazole inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase VRK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / transferase / protein kinase domain / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Transferase-Transferase Inhibitor Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AX kinase activity / Cajal body organization / Golgi disassembly / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / regulation of neuron migration / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / nucleosomal DNA binding ...histone H2AX kinase activity / Cajal body organization / Golgi disassembly / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / regulation of neuron migration / Golgi stack / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / nucleosomal DNA binding / Cajal body / neuron projection development / kinase activity / protein autophosphorylation / histone binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / chromatin remodeling / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KWJ / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein kinase VRK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Counago, R.M. / dos Reis, C.V. / Takarada, J.E. / Azevedo, A. / Guimaraes, C. / Mascarello, A. / Gama, F. / Ferreira, M. / Massirer, K.B. / Arruda, P. ...Counago, R.M. / dos Reis, C.V. / Takarada, J.E. / Azevedo, A. / Guimaraes, C. / Mascarello, A. / Gama, F. / Ferreira, M. / Massirer, K.B. / Arruda, P. / Edwards, A.M. / Elkins, J.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)13/50724-5 ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the Human vaccinia-related kinase bound to a N,N-dipropynyl-dihydropteridine-3-hydroxyindazole inhibitor
著者: Counago, R.M. / dos Reis, C.V. / Takarada, J.E. / Azevedo, H. / Guimaraes, C. / Mascarello, A. / Gama, F. / Ferreira, M. / Massirer, K.B. / Arruda, P. / Edwards, A.M. / Elkins, J.M. / ...著者: Counago, R.M. / dos Reis, C.V. / Takarada, J.E. / Azevedo, H. / Guimaraes, C. / Mascarello, A. / Gama, F. / Ferreira, M. / Massirer, K.B. / Arruda, P. / Edwards, A.M. / Elkins, J.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2019年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1
B: Serine/threonine-protein kinase VRK1
C: Serine/threonine-protein kinase VRK1
D: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,98231
ポリマ－164,5534
非ポリマー3,42927
水11,133618
1
A: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6844
ポリマ－41,1381
非ポリマー5463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,23011
ポリマ－41,1381
非ポリマー1,09210
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0348
ポリマ－41,1381
非ポリマー8967
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Serine/threonine-protein kinase VRK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0348
ポリマ－41,1381
非ポリマー8967
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.530, 96.321, 191.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAAA24 - 34124 - 341
21ALAALABB24 - 34124 - 341
12GLUGLUAA21 - 34121 - 341
22GLUGLUCC21 - 34121 - 341
13GLNGLNAA22 - 34122 - 341
23GLNGLNDD22 - 34122 - 341
14ALAALABB24 - 34124 - 341
24ALAALACC24 - 34124 - 341
15ALAALABB24 - 34124 - 341
25ALAALADD24 - 34124 - 341
16GLNGLNCC22 - 34122 - 341
26GLNGLNDD22 - 34122 - 341

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase VRK1 / Vaccinia-related kinase 1


分子量: 41138.125 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 3-364
変異: K34A, K35A, E36A, E212A, K214A, E215A, E292A, K293A, K295A, K359A, K360A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VRK1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: Q99986, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 5種, 645分子

#2: 化合物
ChemComp-KWJ / (7R)-7-methyl-2-[(3-oxo-2,3-dihydro-1H-indazol-6-yl)amino]-5,8-di(prop-2-yn-1-yl)-7,8-dihydropteridin-6(5H)-one


分子量: 387.395 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H17N7O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 27.5% PEG 3350, 20 mM Li2SO4, 0.1M SBG, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96858 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96858 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 87245 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.232 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.22 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.944 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4398 / CC1/2: 0.637 / Rpim(I) all: 0.575 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OP5

3op5


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 5.885 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.174 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21796 4271 4.9 %RANDOM
Rwork0.18686 ---
obs0.18835 82898 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 34.773 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2--1.5 Å2-0 Å2
3----1.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9723 0 223 619 10565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01410168
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3141.66213797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9451.64820760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.30551235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.88322.015521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.62151606
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1541562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211457
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9283.5254967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9253.5244966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.345.2676190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.3425.2676191
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5753.7255201
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5733.7255201
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3385.4757607
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.84339.96411649
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.84339.96811650
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A94810.1
12B94810.1
21A103410.07
22C103410.07
31A98430.11
32D98430.11
41B94340.1
42C94340.1
51B97550.07
52D97550.07
61C98050.11
62D98050.11
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 302 -
Rwork0.275 5996 -
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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