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- PDB-1vge: TR1.9 FAB FRAGMENT OF A HUMAN IGG1 KAPPA AUTOANTIBODY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vge
タイトルTR1.9 FAB FRAGMENT OF A HUMAN IGG1 KAPPA AUTOANTIBODY
要素(TR1.9 FAB) x 2
キーワードIMMUNOGLOBULIN / TR1.9 / ANTI-THYROID PEROXIDASE / AUTOANTIBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway ...Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / antigen binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / adaptive immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Immunoglobulin heavy constant gamma 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chacko, S. / Padlan, E.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Structural studies of human autoantibodies. Crystal structure of a thyroid peroxidase autoantibody Fab.
著者: Chacko, S. / Padlan, E.A. / Portolano, S. / McLachlan, S.M. / Rapoport, B.
履歴
登録1996年1月4日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: TR1.9 FAB
H: TR1.9 FAB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1842
ポリマ－47,1842
非ポリマー00
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.926, 62.776, 84.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 TR1.9 FAB


分子量: 23216.770 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT OF A HUMAN IGG1 KAPPA AUTOANTIBODY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: XL1-BLUE / 遺伝子: CDNA DERIVED FROM / プラスミド: PBP101
遺伝子 (発現宿主): CDNA DERIVED FROM THYROID-INFILTRATING B CELLS
発現宿主: XL1-BLUE CELLS / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: EMBL: X95747
#2: 抗体 TR1.9 FAB


分子量: 23966.906 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT OF A HUMAN IGG1 KAPPA AUTOANTIBODY / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: XL1-BLUE / 遺伝子: CDNA DERIVED FROM / プラスミド: PBP101
遺伝子 (発現宿主): CDNA DERIVED FROM THYROID-INFILTRATING B CELLS
発現宿主: XL1-BLUE CELLS / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P01857
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FRAGMENT HAS TWO POLYPEPTIDE CHAINS: THE LIGHT CHAIN (THE RESIDUES NUMBERED 1 THROUGH 214) AND ...THE FRAGMENT HAS TWO POLYPEPTIDE CHAINS: THE LIGHT CHAIN (THE RESIDUES NUMBERED 1 THROUGH 214) AND THE HEAVY CHAIN (THE RESIDUES NUMBERED 1 THROUGH 225). THE ELECTRON DENSITY IS WEAK FOR RESIDUES 212 THROUGH 214 IN THE LIGHT CHAIN AND FOR RESIDUES 1 AND 2, 136 THROUGH 143, AND 223 THROUGH 225 IN THE HEAVY CHAIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.15 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
30.02 %sodium azide1drop
58 %(w/v)PEG80001reservoir
60.1 MTris-HCl1reservoir
4reservoir solution1drop0.002 ml

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月11日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 28718 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 9999 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / 冗長度: 3.5 % / Num. unique obs: 3364 / Num. measured obs: 9884 / Rmerge(I) obs: 0.807

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.18 -
obs0.18 20274
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3318 0 0 216 3534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.48
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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