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- PDB-1usu: The Structure of the complex between Aha1 and HSP90 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usu
タイトルThe Structure of the complex between Aha1 and HSP90
要素
  • AHA1AHSA1
  • HEAT SHOCK PROTEIN HSP82Heat shock response
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / CHAPERONE-COMPLEX / ACTIVATOR / HSP90 (Hsp90)
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / regulation of telomere maintenance / box C/D snoRNP assembly / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / ATPase activator activity / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / フォールディング / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Activator of Hsp90 ATPase Aha1, N-terminal domain / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, Aha1 / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 1 / Super Roll / Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like ...Activator of Hsp90 ATPase Aha1, N-terminal domain / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, Aha1 / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Activator of Hsp90 ATPase, N-terminal / Rossmann fold - #11260 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #80 / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 1 / Super Roll / Activator of Hsp90 ATPase homologue 1-like / Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START-like domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / Hsp90 co-chaperone AHA1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Meyer, P. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural Basis for Recruitment of the ATPase Activator Aha1 to the Hsp90 Chaperone Machinery.
著者: Meyer, P. / Prodromou, C. / Liao, C. / Hu, B. / Roe, S.M. / Vaughan, C.K. / Vlasic, I. / Panaretou, B. / Piper, P.W. / Pearl, L.H.
履歴
登録2003年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP82
B: AHA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6983
ポリマ－49,6052
非ポリマー921
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.940, 37.920, 111.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP82 / Heat shock response


分子量: 30486.727 Da / 分子数: 1 / 断片: MIDDLE DOMAIN, RESIDUES 273-530 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: タンパク質 AHA1 / AHSA1


分子量: 19118.715 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-156 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12449
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 %
結晶化温度: 292 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALS GREW FROM A MIXTURE OF MIDDLE DOMAIN HSP90 AND N- TERMINAL AHA1 AT A FINAL CONCENTRATION OF 110 UM AND 165 UM, RESPECTIVELY, IN A SOLUTION CONTAINING 90 MM AMMONIUM SULPHATE, 13.5% ...詳細: CRYSTALS GREW FROM A MIXTURE OF MIDDLE DOMAIN HSP90 AND N- TERMINAL AHA1 AT A FINAL CONCENTRATION OF 110 UM AND 165 UM, RESPECTIVELY, IN A SOLUTION CONTAINING 90 MM AMMONIUM SULPHATE, 13.5% (W/V) PEG8K AND 45 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.5 IN UNDER-OIL MICROBATCH EXPERIMENTS AT 19C.
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / pH: 6.5 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
190 mMammonium sulfate11
213.5 %(w/v)PEG800011
345 mMsodium cacodylate11pH6.5
420 mMTris11pH7.5
5150 mM11NaCl
61 mMEDTA11
70.5 mMdithiothreitol11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 26832 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.15 Å / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge F obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HK7

1hk7


解像度: 2.15→31.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1001963.23 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1339 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 26818 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.5145 Å2 / ksol: 0.340679 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å22.23 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3----0.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→31.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3068 0 6 227 3301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.892.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 208 4.7 %
Rwork0.241 4221 -
obs--99.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HEP_GOL.PARHEP_GOL.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Rfactor Rwork: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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