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- PDB-5vmb: Crystal structure of a glycine hydroxymethyltransferase from Acin... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vmb | ||||||
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Title | Crystal structure of a glycine hydroxymethyltransferase from Acinetobacter baumannii | ||||||
![]() | Serine hydroxymethyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / NIAID / THF / serine production / protein production / essentiallity screen / structural genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID | ||||||
Function / homology | ![]() glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / transaminase activity / tetrahydrofolate interconversion / methyltransferase activity / pyridoxal phosphate binding / methylation / lyase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a glycine hydroxymethyltransferase from Acinetobacter baumannii Authors: Edwards, T.E. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 168.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 132 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 425.7 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 432.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4p3mS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 46076.906 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: glyA, glyA2, A7M79_08275, A7M90_04720, A7N09_12635, A8A08_14715, A8G88_00905, AB895_0334, AB988_4249, ABUW_1333, APD06_10955, AZE33_14190, BGC29_02480, IX87_07645, LV38_04033 Production host: ![]() ![]() References: UniProt: V5VBJ2, glycine hydroxymethyltransferase |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.16 Å3/Da / Density % sol: 61.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: AcbaC.00008.a.B1.PW37629 at 18.5 mg/mL with 3 mM glycine, 3 mM ADP, 2 mM MgCl2 against Morpheus screen condition E5 10% PEG 10,000, 20% PEG 550 MME, 30 mM each diethyleneglycol, ...Details: AcbaC.00008.a.B1.PW37629 at 18.5 mg/mL with 3 mM glycine, 3 mM ADP, 2 mM MgCl2 against Morpheus screen condition E5 10% PEG 10,000, 20% PEG 550 MME, 30 mM each diethyleneglycol, triethyleneglycol, tetraethyleneglycol, pentaethyleneglycol, 0.1 M MOPS/Hepes pH 7.5, crystal tracking ID 261070e5, unique puck ID eob8-7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 4, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→38.815 Å / Num. obs: 19797 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.492 % / Biso Wilson estimate: 68.18 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rrim(I) all: 0.04 / Χ2: 0.976 / Net I/σ(I): 25.88 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4p3m Resolution: 2.5→38.815 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.35 / Phase error: 28.02
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.34 Å2 / Biso mean: 94.7445 Å2 / Biso min: 49.07 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→38.815 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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