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- PDB-3g8m: Serine Hydroxymethyltransferase Y55F Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g8m
タイトルSerine Hydroxymethyltransferase Y55F Mutant
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SHMT / E. coli / Y55F / One-carbon metabolism / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine catabolic process / L-allo-threonine aldolase activity / L-serine catabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding ...glycine catabolic process / L-allo-threonine aldolase activity / L-serine catabolic process / L-serine biosynthetic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Angelucci, F. / Ilari, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Role of a conserved active site cation-pi interaction in Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase.
著者: Vivoli, M. / Angelucci, F. / Ilari, A. / Morea, V. / Angelaccio, S. / di Salvo, M.L. / Contestabile, R.
履歴
登録2009年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6042
ポリマ－45,3561
非ポリマー2471
水00
1
A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2074
ポリマ－90,7132
非ポリマー4942
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area9840 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area29910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.590, 112.590, 68.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase / Serine methylase / SHMT


分子量: 45356.477 Da / 分子数: 1 / 変異: Y55F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: b2551, Escherichia coli glyA, glyA, JW2535 / プラスミド: pBS::glyA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GS1993 recA- / 参照: UniProt: P0A825, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes (N-(2-hydroxylethyl)piperazine-N -2 ethansulfonic acid) pH 7.5, 1.4M sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 6600 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 734 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dfo

1dfo


解像度: 3.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 80.811 / SU ML: 0.579 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.669 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27535 319 4.8 %RANDOM
Rwork0.25528 ---
obs0.25625 6356 94.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.946 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.17 Å20 Å20 Å2
2--3.17 Å20 Å2
3----6.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3185 0 15 0 3200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0223283
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7761.9684451
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.4045416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63724.755143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00915540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg3.5041514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1340.21278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2840.22265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0660.249
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0950.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0310.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0221.52129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.0423296
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.05131325
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.0894.51155
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 21 -
Rwork0.344 464 -
obs--96.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.87911.95663.22160.99611.4346.63710.19480.8845-0.24241.41850.0235-1.0547-0.09651.3472-0.21831.25790.2292-0.47820.1826-0.09380.6273-22.40976.165816.7165
23.89890.12993.39455.5680.68565.8931-0.5531-0.18320.32970.01630.4977-0.1381-0.59331.00090.0554-0.0197-0.15070.0350.4921-0.07550.0539-19.650132.970312.4208
37.67711.6866-2.17363.328-3.61673.9475-1.0311.14530.2462-1.11510.55991.1532-0.51310.15810.47111.0823-0.2707-0.45090.50580.08960.5964-40.446137.231-3.4941
47.4761-0.8817-1.49872.13972.10059.7614-0.71020.68510.4166-0.82690.01140.3089-1.39291.20190.69880.3954-0.4208-0.25050.42720.06280.1947-26.862234.2863-2.4213
51.80141.85461.96453.63362.92453.7176-0.16920.3231-0.0218-0.28930.30480.112-0.15860.4899-0.13560.1345-0.03860.01330.3851-0.04110.1509-30.373915.7579-3.4097
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 35
2X-RAY DIFFRACTION2A36 - 118
3X-RAY DIFFRACTION3A119 - 192
4X-RAY DIFFRACTION4A193 - 229
5X-RAY DIFFRACTION5A230 - 417

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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