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- PDB-1un3: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ANGIOGENIN VARIANT T44D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1un3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ANGIOGENIN VARIANT T44D
要素ANGIOGENIN
キーワードHYDROLASE / RIBONUCLEASE / NUCLEASE / ENDONUCLEASE / ANGIOGENESIS / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID
機能・相同性
機能・相同性情報


angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation ...angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation / homeostatic process / hematopoietic stem cell proliferation / rRNA transcription / basement membrane / endocytic vesicle / RNA nuclease activity / positive regulation of phosphorylation / ovarian follicle development / response to hormone / positive regulation of endothelial cell proliferation / actin filament polymerization / stress granule assembly / RNA endonuclease activity / peptide binding / positive regulation of protein secretion / placenta development / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cytoplasmic stress granule / antibacterial humoral response / cell migration / actin cytoskeleton / heparin binding / ribosome binding / actin binding / chromosome / growth cone / endonuclease activity / angiogenesis / response to hypoxia / defense response to Gram-positive bacterium / rRNA binding / receptor ligand activity / copper ion binding / signaling receptor binding / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Holloway, D.E. / Chavali, G.B. / Acharya, K.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystallographic Studies on Structural Features that Determine the Enzymatic Specificity and Potency of Human Angiogenin: Thr44, Thr80 and Residues 38-41
著者: Holloway, D.E. / Chavali, G.B. / Hares, M.C. / Baker, M.D. / Subbarao, G.V. / Shapiro, R. / Acharya, K.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Refined Crystal Structures of Native Human Angiogenin and Two Active Site Variants: Implications for the Unique Functional Properties of an Enzyme Involved in Neovascularisation During Tumour Growth
著者: Leonidas, D.D. / Shapiro, R. / Allen, S.C. / Subbarao, G.V. / Veluraja, K. / Acharya, K.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Alteration of the Enzymatic Specificity of Human Angiogenin by Site-Directed Mutagenesis
著者: Curran, T.P. / Shapiro, R. / Riordan, J.F.
履歴
登録2003年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2004年2月6日ID: 1H0F
改定 1.02004年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANGIOGENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1661
ポリマ－14,1661
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.398, 41.533, 33.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2060-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ANGIOGENIN / RIBONUCLEASE 5 / RNASE 5


分子量: 14165.990 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 / 参照: UniProt: P03950, EC: 3.1.27.5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, ASP 68 THR (RESIDUE NUMBERING BASED ON SWISSPROT SEQUENCE DATABASE). ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, ASP 68 THR (RESIDUE NUMBERING BASED ON SWISSPROT SEQUENCE DATABASE). THE RESIDUE NUMBER IN THE COORDINATES IS 44. ANGIOGENIC RIBONUCLEASE THAT BINDS TO ACTIN ON THE SURFACE OF ENDOTHELIAL CELLS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 5.2
詳細: 15% PEG 4000, 0.02% DIOXANE, 0.2M SODIUM POTASSIUM TARTRATE, 0.02M SODIUM CITRATE BUFFER, PH 5.2
結晶化
*PLUS
pH: 5.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 %(w/v)PEG40001reservoir
20.02 %(v/v)dioxane1reservoir
30.2 Msodium potassium tartrate1reservoir
40.02 Mcitric acid/NaOH1reservoirpH5.2
515-20 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月20日 / 詳細: RH/SI MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 13959 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 9.6 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 107706 / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 9.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B1I

1b1i


解像度: 1.7→44.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 1.806 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 704 5.1 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.2 13235 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→44.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数874 0 0 78 952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021981
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2791.9261321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6915116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2324
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1370.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.060.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9431.5583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7892947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3693398
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9144.5374
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.22 96
Rwork0.206 1926
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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