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- PDB-1ucx: Crystal structure of proglycinin C12G mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ucx
タイトルCrystal structure of proglycinin C12G mutant
要素Glycinin G1
キーワードPLANT PROTEIN / proglycinin / soybean / trimer / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


protein storage vacuole / nutrient reservoir activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold ...11-S seed storage protein, conserved site / 11-S plant seed storage proteins signature. / 11-S seed storage protein, plant / : / Cupin / Cupin 1 / Cupin / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Utsumi, S. / Adachi, M.
引用ジャーナル: J.Agric.Food Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structures and Structural Stabilities of the Disulfide Bond-Deficient Soybean Proglycinin Mutants C12G and C88S.
著者: Adachi, M. / Okuda, E. / Kaneda, Y. / Hashimoto, A. / Shutov, A.D. / Becker, C. / Utsumi, S.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycinin G1
B: Glycinin G1
C: Glycinin G1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,9093
ポリマ－160,9093
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15010 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area37780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.201, 115.201, 147.420
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number76
Space group name H-MP41
詳細The asymmetric unit contains a biological unit of a trimer.

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要素

#1: タンパク質 Glycinin G1 / proglycinin


分子量: 53636.406 Da / 分子数: 3 / 変異: C12G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / プラスミド: pKK233-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P04776
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.33 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG6000, sodium cloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K
結晶化
*PLUS
温度: 5 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Gidamis, A.B., (1994) Biosci., Biotechnol., Biochem., 58, 703.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
235 mMpotassium phosphate1droppH7.6
30.15 M1dropNaCl
41.5 mMPMSF1drop
51 mMEDTA1drop
610 mM2ME1drop
70.02 %(w/v)1dropNaN3
83-12 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年9月18日
放射モノクロメーター: Ni FiLTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→31.4 Å / Num. all: 108107 / Num. obs: 105297 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.141 / Net I/σ(I): 8.75
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / Rsym value: 0.523 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
Num. obs: 30085 / Rmerge(I) obs: 0.141
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / Rmerge(I) obs: 0.523

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解析

ソフトウェア
名称分類
SADIEデータ収集
SAINTデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
SADIEデータ削減
SAINTデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.257 2314 RANDOM
Rwork0.18 --
all0.218 23305 -
obs0.218 23305 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8643 0 0 0 8643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 3.3 Å / Rfactor Rfree: 0.311 / Rfactor Rwork: 0.212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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