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- PDB-1uch: DEUBIQUITINATING ENZYME UCH-L3 (HUMAN) AT 1.8 ANGSTROM RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uch
タイトルDEUBIQUITINATING ENZYME UCH-L3 (HUMAN) AT 1.8 ANGSTROM RESOLUTION
要素UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH-L3
キーワードCYSTEINE PROTEASE / DEUBIQUITINATING ENZYME / UBIQUITIN / C-TERMINAL HYDROLASE / UBIQUITIN CONJUGATION
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / protein deubiquitination / post-translational protein modification / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / protein catabolic process / UCH proteinases / peptidase activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...deNEDDylase activity / protein deubiquitination / post-translational protein modification / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / protein catabolic process / UCH proteinases / peptidase activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / Golgi apparatus / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Johnston, S.C. / Larsen, C.N. / Cook, W.J. / Wilkinson, K.D. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of a deubiquitinating enzyme (human UCH-L3) at 1.8 A resolution.
著者: Johnston, S.C. / Larsen, C.N. / Cook, W.J. / Wilkinson, K.D. / Hill, C.P.
履歴
登録1997年10月6日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH-L3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2141
ポリマ－26,2141
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.600, 60.900, 81.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN C-TERMINAL HYDROLASE UCH-L3 / UCH-L3 / DUB


分子量: 26213.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: HEMATOPOETIC / 細胞株: B834 (DE3) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PRSL3 / 細胞株 (発現宿主): B834 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): GAL-MET- AUXOTROPH / 参照: UniProt: P15374, EC: 3.1.2.15
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PROTEIN AT 12 MG/ML WAS CRYSTALLIZED FROM 26%(W/W) PEG 4000, 200 MM SODIUM ACETATE, 100 MM PIPES PH 6.7 AND 10 MM DTT IN SITTING WELLS AT 4 DEGREES CELSIUS., vapor diffusion - sitting drop, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
315 mMbeta-mercaptoethanol1drop
41 mMEDTA1drop
526 %(w/v)PEG40001reservoir
6200 mMsodium acetate1reservoir
7100 mMPIPES1reservoir
810 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 23334 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 93
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THERE IS A DISORDERED REGION BETWEEN RESIDUES 146 AND 167.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 1056 4.8 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 21819 97.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1661 0 0 312 1973
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.98
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.170.75
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.291
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.731
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.671.25
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 164 4.7 %
Rwork0.358 3296 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.98
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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