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万見
- PDB-1u59: Crystal Structure of the ZAP-70 Kinase Domain in Complex with Sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u59
タイトルCrystal Structure of the ZAP-70 Kinase Domain in Complex with Staurosporine
要素Tyrosine-protein kinase ZAP-70
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation ...T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / B cell activation / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / T cell migration / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / calcium-mediated signaling / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / immune response / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STAUROSPORINE / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jin, L. / Pluskey, S. / Petrella, E.C. / Cantin, S.M. / Gorga, J.C. / Rynkiewicz, M.J. / Pandey, P. / Strickler, J.E. / Babine, R.E. / Weaver, D.T. / Seidl, K.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The Three-dimensional Structure of the ZAP-70 Kinase Domain in Complex with Staurosporine: IMPLICATIONS FOR THE DESIGN OF SELECTIVE INHIBITORS
著者: Jin, L. / Pluskey, S. / Petrella, E.C. / Cantin, S.M. / Gorga, J.C. / Rynkiewicz, M.J. / Pandey, P. / Strickler, J.E. / Babine, R.E. / Weaver, D.T. / Seidl, K.J.
履歴
登録2004年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7142
ポリマ－33,2481
非ポリマー4671
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.056, 57.064, 125.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ZAP-70 / 70 kDa zeta-associated protein / Syk-related tyrosine kinase


分子量: 33247.602 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZAP70, SRK / プラスミド: pTriEx and BacVector
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF+ / 参照: UniProt: P43403, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, DL-malic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年12月23日 / 詳細: Blue Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Blue Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 14335 / Num. obs: 14304 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 1400 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1MQB

1mqb


解像度: 2.3→29.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 498101.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1400 10.2 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all-14312 --
obs-13783 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.1812 Å2 / ksol: 0.359298 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.02 Å20 Å20 Å2
2---12.9 Å20 Å2
3----16.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2287 0 35 54 2376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 140 11 %
Rwork0.322 1138 -
obs-1278 91.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4STO.PARAMSTO.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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