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- PDB-1u3h: Crystal structure of mouse TCR 172.10 complexed with MHC class II... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u3h
タイトルCrystal structure of mouse TCR 172.10 complexed with MHC class II I-Au molecule at 2.4 A
要素
  • (H-2 class II histocompatibility antigen, A-U ...) x 2
  • Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain
  • Myelin basic protein (MBP)-peptide
  • T-cell receptor alpha-chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


compact myelin / structural constituent of myelin sheath / internode region of axon / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / antigen processing and presentation of peptide antigen / membrane organization / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / maintenance of blood-brain barrier ...compact myelin / structural constituent of myelin sheath / internode region of axon / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / antigen processing and presentation of peptide antigen / membrane organization / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / maintenance of blood-brain barrier / antigen processing and presentation / multivesicular body / myelination / cell periphery / cell projection / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / sensory perception of sound / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of interleukin-6 production / response to toxic substance / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / MAPK cascade / myelin sheath / protease binding / adaptive immune response / early endosome / lysosome / cell surface receptor signaling pathway / calmodulin binding / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / neuronal cell body / cell surface / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myelin basic protein / Myelin basic protein / Myelin basic protein signature. / : / : / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain ...Myelin basic protein / Myelin basic protein / Myelin basic protein signature. / : / : / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin V-set domain / : / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell receptor beta chain V region C5 / Myelin basic protein / H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain / H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain / TRAV14-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Maynard, J. / Petersson, K. / Wilson, D.H. / Adams, E.J. / Blondelle, S.E. / Boulanger, M.J. / Wilson, D.B. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2005
タイトル: Structure of an autoimmune T cell receptor complexed with class II peptide-MHC: insights into MHC bias and antigen specificity
著者: Maynard, J. / Petersson, K. / Wilson, D.H. / Adams, E.J. / Blondelle, S.E. / Boulanger, M.J. / Wilson, D.B. / Garcia, K.C.
履歴
登録2004年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年3月6日Group: Other
改定 1.42020年2月5日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly ...pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell receptor alpha-chain
B: Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
D: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain
P: Myelin basic protein (MBP)-peptide
E: T-cell receptor alpha-chain
F: Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain
G: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
H: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain
I: Myelin basic protein (MBP)-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,72710
ポリマ－137,72710
非ポリマー00
水3,297183
1
A: T-cell receptor alpha-chain
B: Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
D: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain
P: Myelin basic protein (MBP)-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8635
ポリマ－68,8635
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: T-cell receptor alpha-chain
F: Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain
G: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain
H: H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain
I: Myelin basic protein (MBP)-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8635
ポリマ－68,8635
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.835, 327.162, 127.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AEBF

#1: タンパク質 T-cell receptor alpha-chain


分子量: 12290.634 Da / 分子数: 2 / 断片: V2.3-J39-C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pAK400 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5R1B3
#2: タンパク質 Mouse TCRVbeta 172.10, extracellular variable domain


分子量: 12112.181 Da / 分子数: 2 / Mutation: G17E,H47Y,I75T,L78S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pAK400 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04213

-
H-2 class II histocompatibility antigen, A-U ... , 2種, 4分子 CGDH

#3: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-U alpha chain


分子量: 20670.047 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular alpha-1, extracellular alpha-2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa / プラスミド: pRMHa3 / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14438
#4: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-U beta chain


分子量: 22495.164 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular beta-1, extracellular beta-2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pRMHa3 / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P06344

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 185分子 PI

#5: タンパク質・ペプチド Myelin basic protein (MBP)-peptide


分子量: 1295.364 Da / 分子数: 2 / Mutation: K4Y / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P04370*PLUS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 21% PEG 3350, 0.1M Hepes and 0.2M LiSO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 67849 / Num. obs: 67849 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 6419 / Rsym value: 0.386 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D9K

1d9k


解像度: 2.42→41.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 195797.18 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 3205 5.1 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 62711 89.1 %-
all-67849 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.9538 Å2 / ksol: 0.330412 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.12 Å20 Å20 Å2
2---23.09 Å20 Å2
3---28.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→41.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9726 0 0 183 9909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.417 364 5.1 %
Rwork0.387 6759 -
obs--60.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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