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- PDB-1toh: TYROSINE HYDROXYLASE CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS FROM RAT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1toh
タイトルTYROSINE HYDROXYLASE CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS FROM RAT
要素TYROSINE HYDROXYLASE
キーワードHYDROXYLASE / NEUROTRANSMITTER BIOSYNTHESIS / NON-HEME IRON / PTERIN CO-SUBSTRATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Catecholamine biosynthesis / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / response to insecticide / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process ...Catecholamine biosynthesis / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / response to insecticide / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis / circadian sleep/wake cycle / epinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / catecholamine biosynthetic process / response to pyrethroid / aminergic neurotransmitter loading into synaptic vesicle / dopamine binding / response to isolation stress / eye photoreceptor cell development / sphingolipid metabolic process / response to ether / melanosome membrane / response to growth factor / synaptic transmission, dopaminergic / tetrahydrobiopterin binding / response to metal ion / response to herbicide / mating behavior / response to steroid hormone / dopamine biosynthetic process / response to corticosterone / response to zinc ion / eating behavior / cellular response to alkaloid / amino acid binding / regulation of heart contraction / small molecule binding / social behavior / response to immobilization stress / response to light stimulus / cellular response to manganese ion / smooth endoplasmic reticulum / response to electrical stimulus / response to salt stress / visual perception / response to amphetamine / cytoplasmic vesicle membrane / ferric iron binding / learning / animal organ morphogenesis / response to activity / fatty acid metabolic process / locomotory behavior / response to nicotine / monooxygenase activity / response to nutrient levels / cellular response to glucose stimulus / ferrous iron binding / : / terminal bouton / cellular response to growth factor stimulus / cerebral cortex development / oxygen binding / memory / response to peptide hormone / cellular response to nicotine / cytoplasmic side of plasma membrane / cognition / synaptic vesicle / cellular response to xenobiotic stimulus / response to estradiol / heart development / cytoplasmic vesicle / perikaryon / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / response to hypoxia / neuron projection / protein domain specific binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Goodwill, K.E. / Sabatier, C. / Stevens, R.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of tyrosine hydroxylase at 2.3 A and its implications for inherited neurodegenerative diseases.
著者: Goodwill, K.E. / Sabatier, C. / Marks, C. / Raag, R. / Fitzpatrick, P.F. / Stevens, R.C.
履歴
登録1997年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3302
ポリマ－39,2741
非ポリマー561
水3,261181
1
A: TYROSINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,3208
ポリマ－157,0964
非ポリマー2234
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x,-y+1/2,-z+3/21
crystal symmetry operation11_556-x+1/2,y,-z+3/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area10910 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area54890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)189.323, 148.335, 57.975
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE HYDROXYLASE / TYROH


分子量: 39274.090 Da / 分子数: 1
断片: CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS, RESIDUES 156 - 498
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FERRIC IRON AT THE ACTIVE SITE / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株: BL21 / 器官: ADRENAL GLAND / プラスミド: PETOHD155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P04177, tyrosine 3-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: THREE DERIVATIVES WITH ANOMALOUS DATE WERE USED.
結晶化温度: 277 K / pH: 7.9
詳細: 1.2 M AMMONIUM SULFATE 3.2% PEG 200 5% GLYCEROL 2 MM DTT 80 MM TRIS, PH 7.9 CRYSTALS GROWN AT 4 DEGREES C, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 K / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein11
2120 mMammonium sulfate11
3100 mMTris-HCl11
45 %glycerol11
52 mMdithiothreitol11
61.15 Mammonium sulfate12
73.2 %PEG20012
85 %glycerol12
980 mMTris-HCl12
102 mMdithiothreitol12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 18068 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 54.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.187 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 126857
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.3位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→37 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2194380.94 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD FUNCTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1216 6.8 %RANDOM
Rwork0.2109 ---
obs0.2109 17787 96.6 %-
溶媒の処理Bsol: 42.71 Å2 / ksol: 0.341 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.169 Å20 Å20 Å2
2--14.769 Å20 Å2
3----23.938 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2622 0 1 181 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.979
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 186 6.8 %
Rwork0.265 2530 -
obs--90.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.22
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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