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- PDB-2xsn: Crystal Structure of Human Tyrosine Hydroxylase Catalytic Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xsn
タイトルCrystal Structure of Human Tyrosine Hydroxylase Catalytic Domain
要素TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis ...tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / phytoalexin metabolic process / dopamine biosynthetic process from tyrosine / phthalate metabolic process / glycoside metabolic process / isoquinoline alkaloid metabolic process / terpene metabolic process / norepinephrine biosynthetic process / embryonic camera-type eye morphogenesis / circadian sleep/wake cycle / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / hyaloid vascular plexus regression / response to pyrethroid / aminergic neurotransmitter loading into synaptic vesicle / dopamine binding / response to isolation stress / eye photoreceptor cell development / sphingolipid metabolic process / response to ether / melanosome membrane / synaptic transmission, dopaminergic / tetrahydrobiopterin binding / response to herbicide / mating behavior / dopamine biosynthetic process / response to corticosterone / pigmentation / response to zinc ion / eating behavior / cellular response to alkaloid / amino acid binding / regulation of heart contraction / social behavior / response to immobilization stress / response to light stimulus / anatomical structure morphogenesis / cellular response to manganese ion / smooth endoplasmic reticulum / response to electrical stimulus / heart morphogenesis / response to salt stress / visual perception / response to amphetamine / ferric iron binding / learning / animal organ morphogenesis / response to activity / fatty acid metabolic process / locomotory behavior / response to nutrient levels / cellular response to glucose stimulus / ferrous iron binding / terminal bouton / cellular response to growth factor stimulus / cerebral cortex development / oxygen binding / memory / response to peptide hormone / cellular response to nicotine / cytoplasmic side of plasma membrane / synaptic vesicle / cellular response to xenobiotic stimulus / response to estradiol / heart development / cytoplasmic vesicle / perikaryon / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / response to hypoxia / neuron projection / protein domain specific binding / axon / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Muniz, J.R.C. / Cooper, C.D.O. / Yue, W.W. / Krysztofinska, E. / von Delft, F. / Knapp, S. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. ...Muniz, J.R.C. / Cooper, C.D.O. / Yue, W.W. / Krysztofinska, E. / von Delft, F. / Knapp, S. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Tyrosine Hydroxylase Catalytic Domain
著者: Muniz, J.R.C. / Cooper, C.D.O. / Yue, W.W. / Krysztofinska, E. / von Delft, F. / Knapp, S. / Gileadi, O. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U.
履歴
登録2010年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references / Source and taxonomy ...Database references / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
B: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
C: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
D: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,6018
ポリマ－156,3404
非ポリマー2624
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12050 Å2
ΔGint-203.8 kcal/mol
Surface area55070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)191.420, 191.420, 168.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.4597, 0.8873, 0.0364), (0.013, 0.0283), (0.0263, -0.9993)
ベクター: 34.9042, 49.6818, 31.9241)

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要素

#1: タンパク質
TYROSINE 3-MONOOXYGENASE / TYROSINE 3-HYDROXYLASE / TH


分子量: 39084.887 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 193-528 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PL / 参照: UniProt: P07101, tyrosine 3-monooxygenase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 193 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 193 TO MET ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 193 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 193 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 193 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 193 TO MET

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.92 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M TRI-SODIUM CITRATE, 30% PEG 4K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→63.12 Å / Num. obs: 51392 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 67.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.68→2.82 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 1.24 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.68→62.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9366 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2217 2608 5.1 %RANDOM
Rwork0.1893 ---
obs0.1909 51346 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3137 Å20 Å20 Å2
2--0.3137 Å20 Å2
3----0.6275 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.372 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→62.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10661 0 4 227 10892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0111004HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg114948HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5011SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes266HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1634HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11004HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1383SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12520SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3004 185 4.96 %
Rwork0.2319 3544 -
all0.2352 3729 -
obs--100 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)
1refined66.06562.738617.3908
2refined58.4719.808326.42261.3412-0.3932-0.76392.21040.7762.1367-0.05640.4775-0.1716-0.43550.00130.19990.0166-0.41290.0551-0.09660.0190.019-0.0212-0.028-0.0795
3refined46.966611.328724.70791.7335-0.008-1.20931.7879-0.05081.9495-0.03920.4441-0.2086-0.18890.04750.1531-0.1371-0.7052-0.0082-0.12830.0778-0.0190.0492-0.0112-0.0468
4refined70.168731.701731.05453.1046-0.94790.10241.799-0.29531.84060.08630.23520.0237-0.1963-0.08910.6386-0.072-0.66410.0028-0.17870.0719-0.03120.08930.0029-0.0058
5refined28.430558.653535.42180.8078-1.83950.26764.0674-1.00993.2969-0.04770.08180.2041-0.02710.007-0.5044-0.0035-0.0660.0407-0.05810.10350.0499-0.10650.05640.0307
6refined42.731556.532140.21991.2418-0.2980.05610.8891-0.19680.97980.0371-0.3793-0.07330.28020.04470.05340.2087-0.3396-0.0818-0.0712-0.0151-0.00670.04150.044-0.1103
7refined33.506852.189730.95882.515-1.4520.8107-2.515-0.164400.0278-0.116-0.0392-0.02980.0474-0.1946-0.01570.0185-0.0753-0.02930.0847-0.04510.01720.0706-0.0076
8refined30.955537.085829.44451.0011-0.4852-0.36081.02090.11362.17150.0215-0.1299-0.330.11820.0234-0.04050.5934-0.2793-0.0449-0.0275-0.018-0.0673-0.07460.0366-0.0198
9refined60.550447.984826.01611.75720.22980.0163.74770.36781.94250.01660.132-0.59220.00390.0971-0.06270.7403-0.2011-0.11370.054-0.0995-0.1167-0.18210.05620.0041
10refined60.801974.471637.82142.1873-1.4967-0.92772.0823-0.36312.23630.16160.07230.2817-0.377-0.2519-0.4015-0.0957-0.20460.09030.0580.0818-0.0133-0.19420.01380.0132
11refined67.939574.926734.48721.03670.49620.09444.0467-0.84591.18420.07390.22020.1670.0170.0297-0.1561-0.16150.1368-0.1036-0.1430.10410.0079-0.1162-0.0211-0.0067
12refined75.673665.885836.23232.7991-1.9268-1.6310.40550.53654.3136-0.05-0.01250.20320.089-0.0511-0.18130.02290.13940.1012-0.16190.09820.07690.01780.04730.1403
13refined82.162563.018336.88321.5850.7788-0.67512.3459-0.61970.28060.20550.1373-0.1957-0.1276-0.0254-0.7360.10710.6002-0.1801-0.22950.09260.0343-0.0233-0.07490.1532
14refined57.126645.1730.62026.42220.03811.2435-0.31580.75944.40850.15220.0967-0.1588-0.0366-0.4217-0.55030.11130.56380.2695-0.34660.12650.0039-0.1417-0.0050.3037
15refined97.778918.467610.86320.7529-1.55060.24073.2198-2.41110.63520.0420.06120.1413-0.051-0.1584-0.15460.2176-0.03860.1164-0.09320.0886-0.0171-0.0769-0.00380.0148
16refined100.471423.899233.49134.98120.2347-1.29890.817-0.85891.76570.12480.2217-0.49390.0866-0.1891-0.2054-0.25750.15920.06430.00250.00120.0704-0.249-0.03410.0043
17refined92.524824.8319.8551-0.52910.17871.54881.98561.67497.04270.0056-0.4896-0.01120.36380.0394-0.1652-0.1980.0191-0.0450.0781-0.26790.0650.06990.0337-0.2543
18refined96.172438.094621.24964.6036-0.4393-0.142.0002-0.86511.86470.2655-0.40970.4720.1834-0.1758-0.1695-0.38520.2221-0.0897-0.045-0.02340.1212-0.1936-0.0025-0.0249
19refined101.479344.076621.4186.2219-0.31890.55134.2685-0.40050.03210.2034-0.34180.60450.2285-0.0527-0.1169-0.24710.0071-0.1507-0.0475-0.1010.2076-0.2818-0.05560.2666
20refined82.189543.396819.61231.53193.56713.49434.1343-0.231600.0487-0.17560.24830.123-0.09040.0141-0.18310.36120.0417-0.0905-0.21530.1657-0.1928-0.07990.2617
21refined66.062829.67827.30.29220.7645-0.87945.9143-2.89390.4542-0.0040.12310.3773-0.07520.1375-0.0325-0.097-0.0932-0.13350.20040.15050.2068-0.2956-0.05610.304
220.3801-0.9054-0.12032.1359-0.07321.01980.07330.21140.1262-0.3129-0.2919-0.0838-0.0856-0.0690.2186-0.03390.07620.0406-0.12740.0275-0.0129
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(A 233 - A 350)
2X-RAY DIFFRACTION2(A 351 - A 401)
3X-RAY DIFFRACTION3(A 402 - A 483)
4X-RAY DIFFRACTION4(A 484 - A 527)
5X-RAY DIFFRACTION5(B 193 - B 303)
6X-RAY DIFFRACTION6(B 304 - B 317)
7X-RAY DIFFRACTION7(B 318 - B 391)
8X-RAY DIFFRACTION8(B 392 - B 484)
9X-RAY DIFFRACTION9(B 485 - B 528)
10X-RAY DIFFRACTION10(C 193 - C 349)
11X-RAY DIFFRACTION11(C 350 - C 373)
12X-RAY DIFFRACTION12(C 374 - C 434)
13X-RAY DIFFRACTION13(C 435 - C 482)
14X-RAY DIFFRACTION14(C 483 - C 535)
15X-RAY DIFFRACTION15(D 194 - D 264)
16X-RAY DIFFRACTION16(D 265 - D 298)
17X-RAY DIFFRACTION17(D 299 - D 389)
18X-RAY DIFFRACTION18(D 390 - D 428)
19X-RAY DIFFRACTION19(D 429 - D 465)
20X-RAY DIFFRACTION20(D 466 - D 486)
21X-RAY DIFFRACTION21(D 487 - D 535)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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