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万見
- PDB-1tfh: EXTRACELLULAR DOMAIN OF HUMAN TISSUE FACTOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tfh
タイトルEXTRACELLULAR DOMAIN OF HUMAN TISSUE FACTOR
要素HUMAN TISSUE FACTOR
キーワードCOAGULATION FACTOR / BLOOD COAGULATION / TISSUE FACTOR / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation ...activation of blood coagulation via clotting cascade / activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / NGF-stimulated transcription / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of interleukin-8 production / protein processing / phospholipid binding / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / blood coagulation / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular space / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換, 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Huang, M. / Syed, R. / Stura, E.A. / Stone, M.J. / Stefanko, R.S. / Ruf, W. / Edgington, T.S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The mechanism of an inhibitory antibody on TF-initiated blood coagulation revealed by the crystal structures of human tissue factor, Fab 5G9 and TF.G9 complex.
著者: Huang, M. / Syed, R. / Stura, E.A. / Stone, M.J. / Stefanko, R.S. / Ruf, W. / Edgington, T.S. / Wilson, I.A.
履歴
登録1997年4月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月11日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _citation.title
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN TISSUE FACTOR
B: HUMAN TISSUE FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6532
ポリマ－49,6532
非ポリマー00
水25214
1
A: HUMAN TISSUE FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8271
ポリマ－24,8271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: HUMAN TISSUE FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8271
ポリマ－24,8271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.393, 85.828, 112.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.011162, -0.309875, -0.950712), (0.252914, 0.918981, -0.302503), (0.967424, -0.243825, 0.068114)
ベクター: 101.78719, -2.7234, -11.94945)
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO TISSUE FACTOR MOLECULES WITH CHAIN IDS OF A AND B. 14 WATER MOLECULES WERE IDENTIFIED AROUND MOLECULE A. MOLECULE B HAS ONLY A FEW CONTACTS (10 LESS THAN 5.0 ANGSTROMS) WITH ITS SYMMETRY-RELATED MOLECULES AND THUS HAS A MUCH HIGHER OVERALL B VALUE THAN MOLECULE A, WHICH HAS EXTENSIVE CONTACTS WITH ITS NEIGHBORING MOLECULES.

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要素

#1: タンパク質 HUMAN TISSUE FACTOR / TF / THROMBOPLASTIN / COAGULATION FACTOR III


分子量: 24826.512 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: HUMAN TISSUE FACTOR EXTRACELLU / 器官: BLOOD / プラスミド: PTRCHISC (INVITROGEN) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): INCLUSION BODIES
遺伝子 (発現宿主): HUMAN TISSUE FACTOR EXTRACELLULAR DOMAIN
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P13726
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 278 K / pH: 7
詳細: CRYSTAL CAN BE GROWN FROM 20MM PHOSPHATE BUFFER, PH 6.5, AT A 40MG/ML PROTEIN CONCENTRATION. THE CRYSTALS USED FOR DIFFRACTION STUDIES WERE IN FACT CRYSTALLIZED UNEXPECTEDLY IN 2 DAYS IN AN ...詳細: CRYSTAL CAN BE GROWN FROM 20MM PHOSPHATE BUFFER, PH 6.5, AT A 40MG/ML PROTEIN CONCENTRATION. THE CRYSTALS USED FOR DIFFRACTION STUDIES WERE IN FACT CRYSTALLIZED UNEXPECTEDLY IN 2 DAYS IN AN NMR TUBE CONTAINING A SOLUTION OF APPROXIMATELY 3.5MM OF UNIFORMLY 15N-ENRICHED (~99 ATOM%) TISSUE FACTOR (AT ~85 MG/ML) IN 20MM KNA2PO4, 0.02%NAN3, 10% D2O AND 90% H2O, PH 7.0 AT 5 DEGREE., temperature 278K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMphosphate11
240 mg/mlprotein11

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年12月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→19 Å / Num. obs: 26432 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 50.1 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.27→2.42 Å / 冗長度: 1.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.436 / % possible all: 52.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 64590 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 52.6 % / Rmerge(I) obs: 0.436

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
AMoRE位相決定
PHASES位相決定
XTALVIEW精密化
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換, 分子置換
開始モデル: C ALPHA COORDINATES OF PDB ENTRY 1BOY

1boy


解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 2038 9.8 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 20860 85.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.49 Å20 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---1.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 0 14 3103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.281.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.912
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.832
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it10.322.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev position (Å)Weight position
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION0.340.1
22X-RAY DIFFRACTION0.680.3
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 256 10.1 %
Rwork0.376 2287 -
obs--63.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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