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- PDB-1eh1: RIBOSOME RECYCLING FACTOR FROM THERMUS THERMOPHILUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eh1
タイトルRIBOSOME RECYCLING FACTOR FROM THERMUS THERMOPHILUS
要素RIBOSOME RECYCLING FACTOR
キーワードRIBOSOME / TRANSLATION / HINGE VARIABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit binding / translational termination / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome-recycling factor / Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Gyrase A; domain 2 - #40 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle ...Ribosome-recycling factor / Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / Gyrase A; domain 2 - #40 / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome-recycling factor
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Toyoda, T. / Tin, O.F. / Ito, K. / Fujiwara, T. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Garber, M.B. / Nakamura, Y.
引用ジャーナル: RNA / 年: 2000
タイトル: Crystal structure combined with genetic analysis of the Thermus thermophilus ribosome recycling factor shows that a flexible hinge may act as a functional switch.
著者: Toyoda, T. / Tin, O.F. / Ito, K. / Fujiwara, T. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Garber, M.B. / Nakamura, Y.
履歴
登録2000年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOSOME RECYCLING FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0291
ポリマ－21,0291
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.500, 71.50, 79.6
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 RIBOSOME RECYCLING FACTOR


分子量: 21029.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WX76
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: ammonium sulphate, sodium acetate, MES, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
pH: 4.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium acetate trihydrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月30日 / 詳細: GRAPHITE CRYSTAL
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 7568 / Num. obs: 28513 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 63.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.234 / Num. unique all: 7568 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Num. obs: 7568 / Num. measured all: 28513
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→10 Å / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 2 / σ(I): 3
立体化学のターゲット値: RAMACHANDRAN ET AL BBA 359:298 (1974)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 393 5.42 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all0.268 7549 --
obs0.236 7394 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1478 0 0 88 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3148 32 3.76 %
Rwork0.2755 820 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 10 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5.42 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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