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- PDB-1t92: Crystal structure of N-terminal truncated pseudopilin PulG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t92
タイトルCrystal structure of N-terminal truncated pseudopilin PulG
要素General secretion pathway protein G
キーワードPROTEIN TRANSPORT / domain-swapping / zinc / pseudopilin
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspG / Type II secretion system protein GspG, C-terminal / Type II secretion system (T2SS), protein G / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Glycoprotein, Type 4 Pilin / : / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site ...Type II secretion system protein GspG / Type II secretion system protein GspG, C-terminal / Type II secretion system (T2SS), protein G / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / Glycoprotein, Type 4 Pilin / : / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type II secretion system core protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Koehler, R. / Schaefer, K. / Mueller, S. / Vignon, G. / Diederichs, K. / Philippsen, A. / Ringler, P. / Pugsley, A.P. / Engel, A. / Welte, W.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2004
タイトル: Structure and assembly of the pseudopilin PulG.
著者: Koehler, R. / Schaefer, K. / Mueller, S. / Vignon, G. / Diederichs, K. / Philippsen, A. / Ringler, P. / Pugsley, A.P. / Engel, A. / Welte, W.
履歴
登録2004年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General secretion pathway protein G
B: General secretion pathway protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9223
ポリマ－25,8562
非ポリマー651
水4,630257
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area11420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.395, 85.395, 145.7205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
32A
42B
13A
23B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNARGARG1AA27 - 333 - 9
211ASNASNARGARG1BB27 - 333 - 9
112GLNGLNGLYGLY1AA34 - 6310 - 39
212GLNGLNGLYGLY1BB34 - 6310 - 39
322PROPROPHEPHE1AA90 - 13366 - 109
422PROPROPHEPHE1BB90 - 13366 - 109
113ALAALALEULEU4AA66 - 8942 - 65
213ALAALALEULEU4BB66 - 8942 - 65

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 General secretion pathway protein G / Pullulanase secretion protein pulG


分子量: 12928.186 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: PULG / プラスミド: pCHAP7013 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15746
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.3 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: HEPES, ammonium sulfate, isopropanol, sodium azide, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, SEEDING, temperature 100.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極SCHNEIDER11.5418
シンクロトロンSLS X06SA20.9196
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE2002年9月27日
MARRESEARCH2CCD2002年11月14日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.91961
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 42126 / Num. obs: 40533 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 25.14 % / Biso Wilson estimate: 28.98 Å2 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 19.27
反射 シェル解像度: 1.6→1.65 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 3644 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.25精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 1.486 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 2037 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.169 42126 --
obs0.169 40533 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.427 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0.11 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1686 0 1 257 1944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0211728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.962349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0355214
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021386
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0590.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2160.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.74341072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.23361723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1422656
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0763626
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
159tight positional0.030.05
2575tight positional0.040.05
3186medium positional0.340.5
159tight thermal0.110.5
2575tight thermal0.290.5
3186medium thermal1.722
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.22 152
Rwork0.203 2894
obs-3046

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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