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- PDB-1t7d: Crystal structure of Escherichia coli type I signal peptidase in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t7d
タイトルCrystal structure of Escherichia coli type I signal peptidase in complex with a lipopeptide inhibitor
要素
  • ARYLOMYCIN A2
  • SIGNAL PEPTIDASE I
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / SIGNAL PEPTIDASE / SER/LYS DYAD / HYDROLASE / LIPOPEPTIDE / ANTIBIOTIC / BIARYL BRIDGE / HYDROLASE-ANTIBIOTIC COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase I / thylakoid membrane organization / signal peptide processing / protein processing / peptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 / Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 - #10 / Signal peptidase I, all-beta subdomain / Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site ...Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 / Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 - #10 / Signal peptidase I, all-beta subdomain / Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Beta Complex / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARYLOMYCIN A2 / 10-METHYLUNDECANOIC ACID / : / Signal peptidase I
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
STREPTOMYCES TU (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Paetzel, M. / Goodall, J.J. / Kania, M. / Dalbey, R.E. / Page, M.G.P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystallographic and Biophysical Analysis of a Bacterial Signal Peptidase in Complex with a Lipopeptide Based Inhibitor.
著者: Paetzel, M. / Goodall, J.J. / Kania, M. / Dalbey, R.E. / Page, M.G.P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a Bacterial Signal Peptidase Apoenzyme: Implications for Signal Peptide Binding and the Ser-Lys Dyad Mechanism
著者: Paetzel, M. / Dalbey, R.E. / Strynadka, N.C.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of a Bacterial Signal Peptidase in Complex with a Beta-Lactam Inhibitor.
著者: Paetzel, M. / Dalbey, R.E. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2004年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 2.02023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL PEPTIDASE I
B: SIGNAL PEPTIDASE I
C: ARYLOMYCIN A2
D: ARYLOMYCIN A2
C: 10-METHYLUNDECANOIC ACID
D: 10-METHYLUNDECANOIC ACID
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8506
ポリマ－57,4494
非ポリマー4012
水4,774265
1
B: SIGNAL PEPTIDASE I
D: ARYLOMYCIN A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9253
ポリマ－28,7242
非ポリマー2001
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area11140 Å2
手法PISA
2
A: SIGNAL PEPTIDASE I
C: ARYLOMYCIN A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9253
ポリマ－28,7242
非ポリマー2001
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-4.6 kcal/mol
Surface area10520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.609, 69.609, 258.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 SIGNAL PEPTIDASE I / SPASE I / LEADER PEPTIDASE I


分子量: 28079.814 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 76-324 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 遺伝子: LEPB / プラスミド: PET3D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00803, signal peptidase I
#2: タンパク質・ペプチド ARYLOMYCIN A2


タイプ: Lipopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 644.674 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: ARYLOMYCIN A2 IS A BIARYL-BRIDGED LIPOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS MADE OF TWO PARTS: (1) N-TERM EXOCYCLIC TRIPEPTIDE (2) A TRICYCLIC PEPTIDE, WITH [3,3] BIARYL BOND BETWEEN RESIDUE 4 AND 6 AN ...詳細: ARYLOMYCIN A2 IS A BIARYL-BRIDGED LIPOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS MADE OF TWO PARTS: (1) N-TERM EXOCYCLIC TRIPEPTIDE (2) A TRICYCLIC PEPTIDE, WITH [3,3] BIARYL BOND BETWEEN RESIDUE 4 AND 6 AN ISO-C12 FATTY ACID IS LINKED TO RESIDUE 1.
由来: (天然) STREPTOMYCES TU (バクテリア) / 参照: NOR: NOR01115, ARYLOMYCIN A2
#3: 化合物
ChemComp-M12 / 10-METHYLUNDECANOIC ACID / 10-メチルウンデカン酸


タイプ: Lipopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 200.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O2
詳細: ARYLOMYCIN A2 IS A BIARYL-BRIDGED LIPOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS MADE OF TWO PARTS: (1) N-TERM EXOCYCLIC TRIPEPTIDE (2) A TRICYCLIC PEPTIDE, WITH [3,3] BIARYL BOND BETWEEN RESIDUE 4 AND 6 AN ...詳細: ARYLOMYCIN A2 IS A BIARYL-BRIDGED LIPOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS MADE OF TWO PARTS: (1) N-TERM EXOCYCLIC TRIPEPTIDE (2) A TRICYCLIC PEPTIDE, WITH [3,3] BIARYL BOND BETWEEN RESIDUE 4 AND 6 AN ISO-C12 FATTY ACID IS LINKED TO RESIDUE 1.
参照: ARYLOMYCIN A2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ARYLOMYCIN A2 IS A CYCLIC LIPOHEXAPEPTIDE, A MEMBER OF THE ARYLOMYCIN FAMILY. ALL MEMBERS HAVE A ...ARYLOMYCIN A2 IS A CYCLIC LIPOHEXAPEPTIDE, A MEMBER OF THE ARYLOMYCIN FAMILY. ALL MEMBERS HAVE A FATTY ACID AT THE N-TERM AND A CORE STRUCTURE OF TRIPEPTIDE MACROCYCLE FORMED BY A C-C BIARYL LINKAGE BETWEEN RESIDUES 4 AND 6. HERE, ARYLOMYCIN A2 IS REPRESENTED BY GROUPING TOGETHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND ONE LIGAND (HET) M12.
配列の詳細THE PROTEIN IS A SOLUBLE CATALYTICALLY ACTIVE FRAGMENT OF THE ESCHERICHIA COLI TYPE I SIGNAL ...THE PROTEIN IS A SOLUBLE CATALYTICALLY ACTIVE FRAGMENT OF THE ESCHERICHIA COLI TYPE I SIGNAL PEPTIDASE (DELTA 2-75). IT LACKS THE RESIDUES CORRESPONDING TO THE TWO TRANSMEMBRANE SEGMENTS (RESIDUES 4-28 AND 58-76) AND A SMALL CYTOPLASMIC REGION (RESIDUES 29-58).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6
詳細: 0.5% TRITON X-100, 15% PEG 4000, 20% PROPANOL, 0.1 M SODIUM CITRATE, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→40 Å / Num. obs: 21589 / % possible obs: 90.9 % / Biso Wilson estimate: 45.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.47→2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.183 / Mean I/σ(I) obs: 8 / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B12

1b12


解像度: 2.47→29.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2098721.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 2142 9.9 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 21584 90.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.11 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.48 Å20 Å20 Å2
2--6.48 Å20 Å2
3----12.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→29.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 6 265 3766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2.47→2.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 334 10.2 %
Rwork0.311 2952 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DRGCNS.PARDRGCNS.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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