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- PDB-5gu4: rRNA N-glycosylase RTA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gu4
タイトルrRNA N-glycosylase RTA
要素
  • GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP
  • Ricin
キーワードHYDROLASE / Ricin / ribosome-inactivating protein / ribosomal P stalk protein / ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational elongation / rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...cytoplasmic translational elongation / rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / defense response / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / toxin activity / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / structural constituent of ribosome / translation / focal adhesion / extracellular exosome / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. ...Ribosomal protein P2 / Ribosomal protein L12/P1/P2 family / Ribosomal protein P1/P2, N-terminal domain / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A Subunit), domain 2 / Ricin (A subunit); domain 1 / Ricin (A subunit), domain 1 / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / Ribosome-inactivating protein conserved site / Shiga/ricin ribosomal inactivating toxins active site signature. / Ribosome-inactivating protein type 1/2 / Ribosome-inactivating protein / Ribosome-inactivating protein, subdomain 1 / Ribosome-inactivating protein, subdomain 2 / Ribosome-inactivating protein superfamily / Ribosome inactivating protein / 60s Acidic ribosomal protein / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ricin / Large ribosomal subunit protein P2
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Shi, W.W. / Tang, Y.S. / Sze, S.Y. / Zhu, Z.N. / Wong, K.B. / Shaw, P.C.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
The Chinese University of Hong KongProject Ref. No. C4045-14G 香港
引用ジャーナル: Toxins / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of Ribosome-Inactivating Protein Ricin A Chain in Complex with the C-Terminal Peptide of the Ribosomal Stalk Protein P2
著者: Shi, W.W. / Tang, Y.S. / Sze, S.Y. / Zhu, Z.N. / Wong, K.B. / Shaw, P.C.
履歴
登録2016年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ricin
B: Ricin
C: GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP
D: GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1045
ポリマ－69,0124
非ポリマー921
水3,837213
1
A: Ricin
C: GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5062
ポリマ－34,5062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11450 Å2
手法PISA
2
B: Ricin
D: GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5983
ポリマ－34,5062
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.450, 59.880, 67.495
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ricin


分子量: 33489.691 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 36-302 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ricinus communis (トウゴマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02879, rRNA N-glycosylase
#2: タンパク質・ペプチド GLY-PHE-GLY-LEU-PHE-ASP


分子量: 1016.083 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05387*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.78 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.8 M sodium acetate, tetrahydrate pH7.0 30%-35% glucose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→25 Å / Num. obs: 75182 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 1.044 / Net I/av σ(I): 23.978 / Net I/σ(I): 17.2 / Num. measured all: 272881
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.55-1.613.60.33973780.8940.2050.3970.81696.4
1.61-1.673.70.24674450.9420.1480.2880.88897.5
1.67-1.753.70.17674200.9690.1060.2050.97197.6
1.75-1.843.70.12475470.9830.0740.1441.16997.9
1.84-1.953.70.08875150.990.0530.1031.25498.2
1.95-2.13.70.06375220.9940.0380.0741.24498.1
2.1-2.313.70.05175500.9960.0310.0591.05798.3
2.31-2.653.60.04675850.9960.0280.0541.00198.5
2.65-3.343.50.04176480.9970.0260.0490.99598.7
3.34-253.40.03575720.9970.0220.0421.01996.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PX8

3px8


解像度: 1.55→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 1.751 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2554 3754 5 %RANDOM
Rwork0.2176 ---
obs0.2195 71323 97.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 52.28 Å2 / Biso mean: 20.373 Å2 / Biso min: 9.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å20 Å2-0.18 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4114 0 6 213 4333
Biso mean--28.89 26.79 -
残基数----522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0224208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1851.9475718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8175519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.64522.925212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.90815652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8471542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1490.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.611.52595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.524179
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.66431613
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6644.51539
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 260 -
Rwork0.361 5128 -
all-5388 -
obs--95.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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