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万見
- PDB-1t32: A Dual Inhibitor of the Leukocyte Proteases Cathepsin G and Chyma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t32
タイトルA Dual Inhibitor of the Leukocyte Proteases Cathepsin G and Chymase with Therapeutic Efficacy in Animals Models of Inflammation
要素Cathepsin G
キーワードHYDROLASE / INFLAMMATION INHIBITOR SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / negative regulation of T cell activation / caspase binding / Suppression of apoptosis / protein metabolic process / neutrophil activation / positive regulation of platelet aggregation ...cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / negative regulation of T cell activation / caspase binding / Suppression of apoptosis / protein metabolic process / neutrophil activation / positive regulation of platelet aggregation / Interleukin-1 processing / Antimicrobial peptides / Activation of Matrix Metalloproteinases / monocyte chemotaxis / extracellular matrix disassembly / angiotensin maturation / defense response to fungus / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / secretory granule / protein processing / platelet activation / cytokine-mediated signaling pathway / cytoplasmic stress granule / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / azurophil granule lumen / positive regulation of immune response / peptidase activity / heparin binding / antibacterial humoral response / cellular response to lipopolysaccharide / collagen-containing extracellular matrix / defense response to Gram-negative bacterium / receptor ligand activity / lysosome / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OHH / Cathepsin G
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者de Garavilla, L. / Greco, M.N. / Giardino, E.C. / Wells, G.I. / Haertlein, B.J. / Kauffman, J.A. / Corcoran, T.W. / Derian, C.K. / Eckardt, A.J. / Abraham, W.M. ...de Garavilla, L. / Greco, M.N. / Giardino, E.C. / Wells, G.I. / Haertlein, B.J. / Kauffman, J.A. / Corcoran, T.W. / Derian, C.K. / Eckardt, A.J. / Abraham, W.M. / Sukumar, N. / Chen, Z. / Pineda, A.O. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. / Andrade-Gordon, P. / Damiano, B.P. / Maryanoff, B.E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A novel, potent dual inhibitor of the leukocyte proteases cathepsin G and chymase: molecular mechanisms and anti-inflammatory activity in vivo.
著者: de Garavilla, L. / Greco, M.N. / Sukumar, N. / Chen, Z.W. / Pineda, A.O. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. / Giardino, E.C. / Wells, G.I. / Haertlein, B.J. / Kauffman, J.A. / Corcoran, T.W. / ...著者: de Garavilla, L. / Greco, M.N. / Sukumar, N. / Chen, Z.W. / Pineda, A.O. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. / Giardino, E.C. / Wells, G.I. / Haertlein, B.J. / Kauffman, J.A. / Corcoran, T.W. / Derian, C.K. / Eckardt, A.J. / Damiano, B.P. / Andrade-Gordon, P. / Maryanoff, B.E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: The 1.8 A crystal structure of human cathepsin G in complex with SUC-VAL-PRO-PHEP-(OPH)2: A Janus-Faced proteinase with two opposite specificities
著者: Hof, P. / Mayr, I. / Huber, R. / Korzus, E. / Potempa, J. / Travis, J. / Powers, J.C. / Bode, W.
履歴
登録2004年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6357
ポリマ－25,4841
非ポリマー1,1516
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.800, 62.300, 79.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin G / CG


分子量: 25484.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUMAN / 参照: UniProt: P08311, cathepsin G
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-OHH / 2-[3-({METHYL[1-(2-NAPHTHOYL)PIPERIDIN-4-YL]AMINO}CARBONYL)-2-NAPHTHYL]-1-(1-NAPHTHYL)-2-OXOETHYLPHOSPHONIC ACID


分子量: 670.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H35N2O6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, Sodium Hepes, sodium acetate, ammonium sulfate, 2-propanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 296.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 17366 / Num. obs: 15108 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 1666 / % possible all: 51.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CGH

1cgh


解像度: 1.85→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 714 -RANDOM
Rwork0.172 ---
all-17014 --
obs-14436 84.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1787 0 74 261 2122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.85-1.960.2893670.2169X-RAY DIFFRACTION1343
1.96-2.120.2825920.1864X-RAY DIFFRACTION2030
2.12-2.330.21561260.1719X-RAY DIFFRACTION2389
2.33-2.670.2071410.1666X-RAY DIFFRACTION2548
2.67-3.360.21471460.1659X-RAY DIFFRACTION2623
3.36-24.50.18751420.1692X-RAY DIFFRACTION2789

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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