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万見
- PDB-1t2u: Structural basis of phosphopeptide recognition by the BRCT domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t2u
タイトルStructural basis of phosphopeptide recognition by the BRCT domain of BRCA1: structure of BRCA1 missense variant V1809F
要素Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / BRCA1 / BRCT / Phospho-peptide / missense mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation ...histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / random inactivation of X chromosome / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / protein K6-linked ubiquitination / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / centrosome cycle / RNA polymerase binding / postreplication repair / DNA repair complex / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / intracellular membraneless organelle / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of cell cycle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / ubiquitin ligase complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of DNA repair / protein autoubiquitination / cellular response to ionizing radiation / tubulin binding / Meiotic synapsis / positive regulation of DNA repair / double-strand break repair via homologous recombination / male germ cell nucleus / chromosome segregation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / negative regulation of cell growth / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / RING-type E3 ubiquitin transferase / Meiotic recombination / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ubiquitin-protein transferase activity / fatty acid biosynthetic process / cellular response to tumor necrosis factor / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / chromosome / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / nuclear body / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Breast cancer type 1 susceptibility protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Williams, R.S. / Lee, M.S. / Duong, D.D. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural Basis of Phosphopeptide recognition by the BRCT domain of BRCA1
著者: Williams, R.S. / Lee, M.S. / Duong, D.D. / Glover, J.N.M.
履歴
登録2004年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8304
ポリマ－24,5791
非ポリマー2513
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.924, 113.924, 120.906
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-21-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein


分子量: 24579.277 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT DOMAIN 1646-1859 / 変異: V1809F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38398
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.1 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.7
詳細: Ammounium sulphate, cobaltous chloride, MES, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 6.70

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1.07
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 11803 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 37.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.434 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 23.297 / SU ML: 0.407 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.483 / ESU R Free: 0.326 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 812 6.9 %RANDOM
Rwork0.275 ---
obs0.277 10991 99.3 %-
all-11803 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.74 Å21.37 Å20 Å2
2--2.74 Å20 Å2
3----4.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1572 0 11 51 1634
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0211644
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6361.9452276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0335211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.3857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2130.5113
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3360.347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3690.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5361.51043
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03621676
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5943601
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6214.5562
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.374 47
Rwork0.409 760
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.6461 Å / Origin y: 58.1775 Å / Origin z: 36.7081 Å
111213212223313233
T1.0177 Å20.3909 Å2-0.2982 Å2-0.1526 Å2-0.0849 Å2--0.4463 Å2
L11.6333 °2-10.8923 °21.5702 °2-12.2697 °2-0.6613 °2--2.485 °2
S1.253 Å °0.7723 Å °-0.1094 Å °-2.2595 Å °-1.1116 Å °0.386 Å °-0.0463 Å °0.5955 Å °-0.1414 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1649 - 18594 - 214
2X-RAY DIFFRACTION1AB1011
3X-RAY DIFFRACTION1AC - D201 - 2021
4X-RAY DIFFRACTION1AE1 - 511 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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