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万見
- PDB-1szc: Structural basis for nicotinamide cleavage and ADP-ribose transfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1szc
タイトルStructural basis for nicotinamide cleavage and ADP-ribose transfer by NAD+-dependent Sir2 histone/protein deacetylases
要素
  • Histone H4 peptide
  • NAD-dependent deacetylase HST2
キーワードGENE REGULATION / Sir2 / Sirtuin / histone deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of mitotic recombination / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / protein acetyllysine N-acetyltransferase ...Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / negative regulation of mitotic recombination / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / rDNA heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / NAD+ binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain ...Sirtuin, class I / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Histone H4 / NAD-dependent protein deacetylase HST2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Zhao, K. / Harshaw, R. / Chai, X. / Marmorstein, R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2004
タイトル: Structural basis for nicotinamide cleavage and ADP-ribose transfer by NAD(+)-dependent Sir2 histone/protein deacetylases.
著者: Zhao, K. / Harshaw, R. / Chai, X. / Marmorstein, R.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure and Autoregulation Of The Yeast Hst2 Homolog Of Sir2
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Clements, A. / Marmorstein, R.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structure Of The Yeast Hst2 Protein Deacetylase In Ternary Complex With 2'-O-Acetyl ADP Ribose and Histone Peptide
著者: Zhao, K. / Chai, X. / Marmorstein, R.
履歴
登録2004年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8069
ポリマ－34,6742
非ポリマー1,1327
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
2
A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4 peptide
ヘテロ分子

A: NAD-dependent deacetylase HST2
B: Histone H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,61118
ポリマ－69,3484
非ポリマー2,26314
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_553-x,-x+y,-z-4/31
Buried area9060 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area24980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.267, 105.267, 66.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-702-

CL

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NAD-dependent deacetylase HST2 / Homologous to SIR2 protein 2


分子量: 33476.383 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic core domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: Hst2(1-294) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (Gold)
参照: UniProt: P53686, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 peptide


分子量: 1197.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide naturally occurs in Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast).
参照: UniProt: P02309

-
非ポリマー , 5種, 300分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-CNA / CARBA-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / カルバNAD+


分子量: 662.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30N7O13P2
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: Ammonium Sulfate, Bis-tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月6日
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 46623 / Num. obs: 46623 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 27.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 38
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 4496 / Rsym value: 0.333 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1Q1A

1q1a


解像度: 1.75→26.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 931132.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2092 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.225 43708 --
obs0.21 41616 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.7096 Å2 / ksol: 0.376573 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.03 Å2-2.46 Å20 Å2
2---5.03 Å20 Å2
3---10.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→26.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2377 0 70 293 2740
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.042.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 322 5 %
Rwork0.293 6121 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CARBA_014.PARAMCARBA_014.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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