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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1swp | ||||||
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タイトル | CORE-STREPTAVIDIN MUTANT W120F IN COMPLEX WITH BIOTIN AT PH 7.5 | ||||||
![]() | CORE-STREPTAVIDIN | ||||||
![]() | BIOTIN-BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Freitag, S. / Le Trong, I. / Chilkoti, A. / Klumb, L.A. / Stayton, P.S. / Stenkamp, R.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural studies of binding site tryptophan mutants in the high-affinity streptavidin-biotin complex. 著者: Freitag, S. / Le Trong, I. / Chilkoti, A. / Klumb, L.A. / Stayton, P.S. / Stenkamp, R.E. #1: ![]() タイトル: Thermodynamic and Structural Consequences of Flexible Loop Deletion by Circular Permutation in the Streptavidin-Biotin System 著者: Chu, V. / Freitag, S. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Stayton, P.S. #2: ![]() タイトル: Structural Studies of the Streptavidin Binding Loop 著者: Freitag, S. / Le Trong, I. / Klumb, L. / Stayton, P.S. / Stenkamp, R.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 103.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 79.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 478.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 486.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 29.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13242.301 Da / 分子数: 4 / 変異: W120F / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 解説: PET-210, NOVAGEN, INC., MADISON,WI / プラスミド: PET-210 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-BTQ / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年11月13日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.2 Å / Num. obs: 24596 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 75 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 62223 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 75 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1SWE 解像度: 2→10 Å / Num. parameters: 14951 / Num. restraintsaints: 27450 / 交差検証法: RFREE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: NON CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RESTRAINTS WERE APPLIED FOR THE FOUR SUBUNITS OF THE TETRAMER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 3264 / Occupancy sum non hydrogen: 3737 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection all: 24596 / Rfactor all: 0.202 / Rfactor Rfree: 0.278 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.015 |