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万見
- PDB-1svu: Structure of the Q237W mutant of HhaI DNA methyltransferase: an i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1svu
タイトルStructure of the Q237W mutant of HhaI DNA methyltransferase: an insight into protein-protein interactions
要素Modification methylase HhaI
キーワードTRANSFERASE / DNA methyltransferase / protein-protein interactions / evolutionary link / Type I and II restriction-modification systems
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA restriction-modification system / methylation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase ...: / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Type II methyltransferase M.HhaI
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Dong, A. / Zhou, L. / Zhang, X. / Stickel, S. / Roberts, R.J. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structure of the Q237W mutant of HhaI DNA methyltransferase: an insight into protein-protein interactions
著者: Dong, A. / Zhou, L. / Zhang, X. / Stickel, S. / Roberts, R.J. / Cheng, X.
履歴
登録2004年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Modification methylase HhaI
B: Modification methylase HhaI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,16223
ポリマ－74,2012
非ポリマー96121
水45025
1
A: Modification methylase HhaI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,67712
ポリマ－37,1001
非ポリマー57711
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Modification methylase HhaI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,48511
ポリマ－37,1001
非ポリマー38410
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155, 47, 122.7
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Modification methylase HhaI / Cytosine-specific methyltransferase HhaI / M.HhaI


分子量: 37100.285 Da / 分子数: 2 / 変異: Q237W / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
遺伝子: HHAIM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P05102, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 17 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: ammonium sulfate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月13日
放射モノクロメーター: NSLS synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→24.54 Å / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.66→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.231 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1916 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FJX (the protein component)

1fjx


解像度: 2.66→24.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff high rms absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 687 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 19780 91.6 %-
all-19780 --
原子変位パラメータBiso mean: 37.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.19 Å20 Å2-2.69 Å2
2--3.65 Å20 Å2
3----0.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.29 Å
Luzzati d res low-24.54 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→24.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4881 0 79 25 4985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.68
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 81 4.8 %
Rwork0.267 1592 -
obs-1916 89.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: tophcsdx.pro

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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