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- PDB-3gvu: The crystal structure of human ABL2 in complex with GLEEVEC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gvu
タイトルThe crystal structure of human ABL2 in complex with GLEEVEC
要素Tyrosine-protein kinase ABL2
キーワードTRANSFERASE / Tyrosine kinase / ABL / Abelson murine leukemia viral oncogene / ATP-binding / Cell adhesion / Cytoskeleton / Kinase / Lipoprotein / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Myristate / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / SH2 domain / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration ...positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / Negative regulation of FLT3 / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein modification process / positive regulation of neuron projection development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein tyrosine kinase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein kinase activity / regulation of autophagy / cell adhesion / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-STI / Tyrosine-protein kinase ABL2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Salah, E. / Barr, A. / Mahajan, P. / Shrestha, B. / Savitsky, P. / Chaikuad, A. / Filippakopoulos, P. / Roos, A. / Pike, A.C.W. ...Ugochukwu, E. / Salah, E. / Barr, A. / Mahajan, P. / Shrestha, B. / Savitsky, P. / Chaikuad, A. / Filippakopoulos, P. / Roos, A. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of human ABL2 in complex with GLEEVEC
著者: Salah, E. / Ugochukwu, E. / Barr, A. / Mahajan, P. / Shrestha, B. / Savitsky, P. / Knapp, S.
履歴
登録2009年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5313
ポリマ－33,5431
非ポリマー9872
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tyrosine-protein kinase ABL2
ヘテロ分子

A: Tyrosine-protein kinase ABL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0616
ポリマ－67,0872
非ポリマー1,9744
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area25720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.460, 99.440, 87.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-249-

HOH

21A-250-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL2 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 2 / Abelson-related gene protein / Tyrosine kinase ARG


分子量: 33543.359 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein kinase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL2 / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): High5 Insect cell / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P42684, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-STI / 4-(4-METHYL-PIPERAZIN-1-YLMETHYL)-N-[4-METHYL-3-(4-PYRIDIN-3-YL-PYRIMIDIN-2-YLAMINO)-PHENYL]-BENZAMIDE / STI-571 / IMATINIB / イマチニブ


分子量: 493.603 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H31N7O / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG3350, 0.1M citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.88 Å
検出器タイプ: MAR225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→43.9 Å / Num. obs: 24490 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 12308 / Rsym value: 0.445 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0089精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FPU.pdb

1fpu


解像度: 2.05→43.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 9.08 / SU ML: 0.114 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22644 1244 5.1 %RANDOM
Rwork0.18942 ---
all0.19135 23225 --
obs0.19135 23225 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.411 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.79 Å20 Å20 Å2
2---1.5 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→43.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2167 0 74 149 2390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222355
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4741.9893205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0343.0053770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8195280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.15824.314102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.70815380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.788158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02471
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.53551377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8365554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.86972220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.7899978
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.23811981
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 71 -
Rwork0.281 1602 -
obs--93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.93760.0999-0.89652.07341.05745.3233-0.04020.2513-0.0040.02460.01360.0428-0.00630.02580.02660.01-0.01020.01730.028-0.01130.033813.63084.175911.5276
22.42241.50660.37095.58063.02414.32770.0462-0.01230.12780.48460.0238-0.06630.20210.1331-0.070.085-0.0105-0.02450.02510.00090.015719.976417.556434.8369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A269 - 367
2X-RAY DIFFRACTION2A368 - 546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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