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万見
- PDB-1sfp: CRYSTAL STRUCTURE OF ACIDIC SEMINAL FLUID PROTEIN (ASFP) AT 1.9 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sfp
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ACIDIC SEMINAL FLUID PROTEIN (ASFP) AT 1.9 A RESOLUTION: A BOVINE POLYPEPTIDE FROM THE SPERMADHESIN FAMILY
要素ASFP
キーワードSPERMADHESIN / BOVINE SEMINAL PLASMA PROTEIN / ACIDIC SEMINAL FLUID PROTEIN / ASFP / CUB DOMAIN / X-RAY CRYSTAL STRUCTURE / GROWTH FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


single fertilization / growth factor activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin / Spermadhesins family signature 1. / Spermadhesins family signature 2. / Spermadhesin, CUB domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Jelly Rolls ...Spermadhesin / Spermadhesins family signature 1. / Spermadhesins family signature 2. / Spermadhesin, CUB domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / AB INITIO / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Romao, M.J. / Kolln, I. / Dias, J.M. / Carvalho, A.L. / Romero, A. / Varela, P.F. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The crystal structures of two spermadhesins reveal the CUB domain fold.
著者: Romero, A. / Romao, M.J. / Varela, P.F. / Kolln, I. / Dias, J.M. / Carvalho, A.L. / Sanz, L. / Topfer-Petersen, E. / Calvete, J.J.
履歴
登録1997年6月24日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9331
ポリマ－12,9331
非ポリマー00
水1,33374
1
A: ASFP

A: ASFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8652
ポリマ－25,8652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.550, 52.440, 48.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ASFP / ACIDIC SEMINAL PROTEIN


分子量: 12932.735 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ASFP / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Secretion: SEMINAL PLASMA / 参照: UniProt: P29392
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 4.7
詳細: AMMONIUM SULFATE, PH 4.7, POLYETHYLENEGLYCOL 4000, 10% DIOXANE
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium phosphate1drop
330 %(w/v)PEG20001reservoir
40.1 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 8773 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. measured all: 44844 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-96モデル構築
SHELXL-96精密化
SHELXL-96位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.9→10 Å / Num. parameters: 3839 / Num. restraintsaints: 3634 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER /
Rfactor反射数%反射
obs0.173 -94.8 %
all-8231 -
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 4 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 948
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数884 0 0 74 958
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.348
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.107
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.107
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.119
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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