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- PDB-1sd3: Crystal structure of the GLUR6 ligand binding core in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sd3
タイトルCrystal structure of the GLUR6 ligand binding core in complex with 2S,4R-4-methylglutamate at 1.8 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / regulation of JNK cascade / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / behavioral fear response / neuronal action potential / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of the GluR5 and GluR6 ligand binding cores: molecular mechanisms underlying kainate receptor selectivity.
著者: Mayer, M.L.
履歴
登録2004年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42023年10月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0644
ポリマ－58,7432
非ポリマー3202
水7,638424
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1278
ポリマ－117,4874
非ポリマー6414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)57.742, 91.254, 105.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 2 / Glutamate receptor 6 / IONOTROPIC KAINATE 2 / GluR6


分子量: 29371.633 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: tethered dimer linked by GT / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GRIK2, GLUR6 / プラスミド: PET22 (MODIFIED) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B (DE3) / 参照: UniProt: P42260
#2: 化合物 ChemComp-SYM / 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE


分子量: 160.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 14% PEG 3350, 10mM malonate, 10mM BME, 20mM NaCl, 2mM Citrate, 1mM EDTA, 4.5mM 2S,4R-4-methylglutamate, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97178 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 50668 / Num. obs: 50668 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 3.86 / Num. unique all: 5148 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1S7Y

1s7y


解像度: 1.8→24.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2228022.51 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2425 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.225 48357 --
obs0.223 48357 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.7303 Å2 / ksol: 0.341296 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.57 Å20 Å20 Å2
2--5.86 Å20 Å2
3----1.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→24.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4069 0 22 424 4515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 195 4.9 %
Rwork0.278 3798 -
obs--77.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3SYM.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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