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- PDB-1rxm: C-terminal region of FEN-1 bound to A. fulgidus PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rxm
タイトルC-terminal region of FEN-1 bound to A. fulgidus PCNA
要素
  • DNA polymerase sliding clamp
  • consensus FEN-1 peptide
キーワードREPLICATION / sliding clamp / torus / processivity factor / beta-zipper / hydrophobic anchor
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / translesion synthesis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase sliding clamp
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chapados, B.R. / Hosfield, D.J. / Han, S. / Qiu, J. / Yelent, B. / Shen, B. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2004
タイトル: Structural Basis for FEN-1 Substrate Specificity and PCNA-Mediated Activation in DNA Replication and Repair
著者: Chapados, B.R. / Hosfield, D.J. / Han, S. / Qiu, J. / Yelent, B. / Shen, B. / Tainer, J.A.
履歴
登録2003年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase sliding clamp
B: consensus FEN-1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7062
ポリマ-28,7062
非ポリマー00
1,69394
1
A: DNA polymerase sliding clamp
B: consensus FEN-1 peptide

A: DNA polymerase sliding clamp
B: consensus FEN-1 peptide

A: DNA polymerase sliding clamp
B: consensus FEN-1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,1186
ポリマ-86,1186
非ポリマー00
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.127, 101.127, 203.148
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-577-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by applying the transformation matrices: ROTATION: [-0.5 -0.86603 0] [0.86603 -0.5 0] [0 0 1] TRANSLATION: 101.12701 -0.00001 0.00001 and ROTATION: [-0.5 0.86603 0] [-0.86603 -0.5 0] [0 0 1] TRANSLATION: 50.56358 87.57857 -0.00001

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase sliding clamp / Proliferating cell nuclear antigen homolog / PCNA


分子量: 27301.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: PCN, AF0335 / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O29912
#2: タンパク質・ペプチド consensus FEN-1 peptide


分子量: 1404.564 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminus / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of the synthetic peptide is derived from the consensus of a FEN-1 sequence alignment.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: Na/K phosphate, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH8.0
3250 mM1dropNaCl
41.4-1.6 Msodium/pootassium phosphate1reservoirpH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.855 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月2日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.855 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 11174 / Num. obs: 11174 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.07
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rsym value: 0.404 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RWZ
解像度: 2.8→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2612 1002 -random
Rwork0.2054 ---
all0.211 10124 --
obs0.211 10124 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2015 0 0 94 2109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.74
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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