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- PDB-1rqq: Crystal Structure of the Insulin Receptor Kinase in Complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rqq
タイトルCrystal Structure of the Insulin Receptor Kinase in Complex with the SH2 Domain of APS
要素
  • BISUBSTRATE INHIBITOR
  • Insulin receptor
  • adaptor protein APS
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / Protein tyrosine kinase / adaptor protein / SH2 domain / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of KIT signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / antigen receptor-mediated signaling pathway / regulation of Ras protein signal transduction / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / B-1 B cell homeostasis / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination ...Regulation of KIT signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / antigen receptor-mediated signaling pathway / regulation of Ras protein signal transduction / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / B-1 B cell homeostasis / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / regulation of metabolic process / insulin binding / neuronal cell body membrane / adrenal gland development / PTB domain binding / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / epidermis development / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / regulation of immune response / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transport across blood-brain barrier / brown fat cell differentiation / heart morphogenesis / activation of protein kinase B activity / stress fiber / Insulin receptor recycling / ruffle / insulin-like growth factor receptor binding / signaling adaptor activity / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / SH2 domain binding / positive regulation of glycolytic process / learning / positive regulation of D-glucose import / actin filament / B cell receptor signaling pathway / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / cytokine-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / caveola / receptor internalization / memory / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / nervous system development / amyloid-beta binding / positive regulation of protein phosphorylation / actin cytoskeleton organization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / lysosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
SH2B2, SH2 domain / Phenylalanine zipper / Phenylalanine zipper superfamily / Phenylalanine zipper / SH2B adapter protein / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...SH2B2, SH2 domain / Phenylalanine zipper / Phenylalanine zipper superfamily / Phenylalanine zipper / SH2B adapter protein / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / SH2 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-112 / : / Insulin receptor / SH2B adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hu, J. / Liu, J. / Ghirlando, R. / Saltiel, A.R. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Structural basis for recruitment of the adaptor protein APS to the activated insulin receptor.
著者: Hu, J. / Liu, J. / Ghirlando, R. / Saltiel, A.R. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2003年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor
B: Insulin receptor
C: adaptor protein APS
D: adaptor protein APS
E: BISUBSTRATE INHIBITOR
F: BISUBSTRATE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,00010
ポリマ－99,7296
非ポリマー1,2704
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.216, 96.443, 121.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Insulin receptor / IR


分子量: 35033.660 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain / 変異: C980S, K1251N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06213, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質 adaptor protein APS


分子量: 12891.678 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z200

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 EF

#3: タンパク質・ペプチド BISUBSTRATE INHIBITOR


分子量: 1939.280 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
非ポリマー , 3種, 83分子

#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-112 / THIOPHOSPHORIC ACID O-((ADENOSYL-PHOSPHO)PHOSPHO)-S-ACETAMIDYL-DIESTER


分子量: 580.298 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N6O13P3S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
27 mg/mlAPS(SH)-IRK complex1drop
30.33 mMbisubstrate inhibitor1drop
41 mM1dropMnCl2
515 %(w/v)PEG80001reservoir
6100 mMHEPES1reservoirpH8.0
7125 mM1reservoirNaCl
850 mM1reservoirKH2PO4
93 %(v/v)ethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器検出器: CCD / 日付: 2003年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 32437 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rsym value: 0.164 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 156301 / Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.164

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1GAG, 1RPY

1gag

1rpy


解像度: 2.6→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1556 4.8 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 31446 97.3 %-
all-32303 --
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 31.06 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.9 Å20 Å20 Å2
2--5.4 Å20 Å2
3---2.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6149 0 72 79 6300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.803
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.92.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 31461 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.803

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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