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- PDB-1ri0: NMR structure of the N-terminal hath domain of human HDGF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ri0
タイトルNMR structure of the N-terminal hath domain of human HDGF
要素Hepatoma-derived growth factor
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / HDGF / hath domain / PWWP domain / heparin-binding / growth factor / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


XBP1(S) activates chaperone genes / positive regulation of cell division / protein localization to nucleus / transcription repressor complex / tubulin binding / transcription corepressor binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / growth factor activity / transcription corepressor activity / heparin binding ...XBP1(S) activates chaperone genes / positive regulation of cell division / protein localization to nucleus / transcription repressor complex / tubulin binding / transcription corepressor binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / growth factor activity / transcription corepressor activity / heparin binding / actin binding / collagen-containing extracellular matrix / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / nucleotide binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / SH3 type barrels. - #140 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatoma-derived growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Sue, S.-C. / Chen, J.-Y. / Huang, T.-H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Solution Structure and Heparin Interaction of Human Hepatoma-derived Growth Factor
著者: Sue, S.-C. / Chen, J.-Y. / Lee, S.-C. / Wu, W.-G. / Huang, T.-H.
履歴
登録2003年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatoma-derived growth factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7981
ポリマ－12,7981
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Hepatoma-derived growth factor / The hath domain of hHDGF / HDGF / High-mobility group protein 1-like 2 / HMG-1L2


分子量: 12797.549 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 100 residues / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDGF / プラスミド: pET11d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51858

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
131HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined by using standard triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 2 to 3mM 15N and 13C uniform labeled protein, 100mM phosphate buffer, 150mM NaCl, 1mM EDTA
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Bruker解析
AURELIA2.8.13Brukerデータ解析
CYANA1.0.5Peter Guntert, Torsten Herrmann構造決定
CYANA1.0.5Peter Guntert, Torsten Herrmann精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1507 restraints, including 1245 NOE-derived distance constraints, 196 dihedral angle restraints, 66 distance restraints of hydrogen bonds.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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