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万見
- PDB-1r5w: Evidence that structural rearrangements and/or flexibility during... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r5w
タイトルEvidence that structural rearrangements and/or flexibility during TCR binding can contribute to T-cell activation
要素
  • H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
  • MHC H2-IE-beta
  • artificial peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / TCR / MHC class II / structural rearangement
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / adaptive immune response / lysosomal membrane
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain / Ig-like domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Krogsgaard, M. / Prado, N. / Adams, E. / He, X. / Chow, D.C. / Wilson, D.B. / Garcia, K.C. / Davis, M.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Evidence that structural rearrangements and/or flexibility during TCR binding can contribute to T cell activation
著者: Krogsgaard, M. / Prado, N. / Adams, E.J. / He, X.L. / Chow, D.C. / Wilson, D.B. / Garcia, K.C. / Davis, M.M.
履歴
登録2003年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
B: MHC H2-IE-beta
C: H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
D: MHC H2-IE-beta
E: artificial peptide
F: artificial peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3216
ポリマ－88,3216
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
D: MHC H2-IE-beta
F: artificial peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1603
ポリマ－44,1603
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6910 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
3
A: H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain
B: MHC H2-IE-beta
E: artificial peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1603
ポリマ－44,1603
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6910 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.132, 116.132, 85.935
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, E-K alpha chain


分子量: 20962.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEMEX-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLyss / 参照: UniProt: P04224
#2: タンパク質 MHC H2-IE-beta


分子量: 21737.195 Da / 分子数: 2 / Mutation: S8C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEMEX-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLyss / 参照: UniProt: Q31164
#3: タンパク質・ペプチド artificial peptide


分子量: 1460.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: artificial

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.2
3150 mM1dropNaCl
42 M1reservoirNaCl
50.1 Msodium acetate1reservoirpH4.2
60.1 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 26403 / Num. obs: 26403 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.436 / % possible all: 83.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 82306
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.308 1300 RANDOM
Rwork0.289 --
all0.291 26403 -
obs0.291 26403 -
溶媒の処理Bsol: 18.332 Å2 / ksol: 0.288609 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.811 Å20 Å20 Å2
2---8.811 Å20 Å2
3---17.622 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6136 0 0 0 6136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rfactor Rfree: 0.487 / Rfactor Rwork: 0.471
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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