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- PDB-1r49: Human topoisomerase I (Topo70) double mutant K532R/Y723F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r49
タイトルHuman topoisomerase I (Topo70) double mutant K532R/Y723F
要素
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*AP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
  • 5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
  • DNA topoisomerase I
キーワードIsomerase/DNA / Protein / DNA / topoisomerase I / Isomerase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / phosphorylation / protein-DNA complex ...DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / phosphorylation / protein-DNA complex / male germ cell nucleus / chromosome segregation / circadian regulation of gene expression / P-body / fibrillar center / circadian rhythm / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / peptidyl-serine phosphorylation / perikaryon / DNA replication / chromatin remodeling / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / : / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / Topoisomerase (Topo) IB-type catalytic domain profile. / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / DNA topoisomerase I, active site / Topoisomerase (Topo) IB-type active site signature. / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Interthal, H. / Quigley, P.M. / Hol, W.G. / Champoux, J.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The role of lysine 532 in the catalytic mechanism of human topoisomerase I.
著者: Interthal, H. / Quigley, P.M. / Hol, W.G. / Champoux, J.J.
履歴
登録2003年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*AP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
C: 5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'
A: DNA topoisomerase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6763
ポリマ－83,6763
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.944, 118.638, 71.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*TP*TP*AP*GP*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*T)-3'


分子量: 6790.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*TP*TP*TP*TP*TP*CP*TP*AP*AP*GP*TP*CP*TP*TP*TP*TP*T)-3'


分子量: 6705.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 DNA topoisomerase I / 5.99.1.2


分子量: 70180.055 Da / 分子数: 1 / Fragment: Topo70 / Mutation: K532R, Y723F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11387, EC: 5.99.1.2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350 MME, Magnesium chloride, MES, TCEP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 335011
2MME11
3Magnesium chloride11
4MES11
5TCEP11
6H2O11
7PEG 335012
8Magnesium chloride12
9H2O12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
148 Mprotein1drop
215 %PEG3350 MME1drop
3200 mM1dropMgCl2
4100 mMMES1droppH7.5
52 mMTCEP1drop
615 %ethylene gylcol1reservoir
71
81
91

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.13→50 Å / Num. obs: 15514 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.13→3.26 Å / Rsym value: 0.28 / % possible all: 64.7
反射
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / Num. obs: 15497 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.14
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.7 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.13→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.656 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33917 821 5.3 %RANDOM
Rwork0.27681 ---
all0.28009 ---
obs0.28009 14675 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.598 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å2-0.04 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.13→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4527 897 0 29 5453
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0215560
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7632.1627645
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.595540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023872
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.32682
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2160.5285
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.354
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2670.57
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6863.52725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.13864394
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it14.5518.82835
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it19.42612.53251
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.13→3.211 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.536 28
Rwork0.357 621
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / Rfactor Rfree: 0.339 / Rfactor Rwork: 0.277
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg0.763

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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