+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1r2s | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF RABBIT MUSCLE TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE | ||||||
Components | Triosephosphate isomerase | ||||||
Keywords | ISOMERASE / TIM / Closed loop conformation in the ligand-free state / Conformational heterogeneity / Tim-barrel | ||||||
Function / homology | Function and homology information methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / gluconeogenesis / ubiquitin protein ligase binding ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / gluconeogenesis / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.85 Å | ||||||
Authors | Aparicio, R. / Ferreira, S.T. / Polikarpov, I. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2003 Title: Closed conformation of the active site loop of rabbit muscle triosephosphate isomerase in the absence of substrate: evidence of conformational heterogeneity. Authors: Aparicio, R. / Ferreira, S.T. / Polikarpov, I. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2000 Title: Preliminary X-ray diffraction studies of rabbit muscle triose phosphate isomerase (TIM) Authors: Aparicio, R. / Ferreira, S.T. / Polikarpov, I. / Leite, N.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1r2s.cif.gz | 191.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1r2s.ent.gz | 155.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1r2s.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1r2s_validation.pdf.gz | 452.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1r2s_full_validation.pdf.gz | 461.1 KB | Display | |
Data in XML | 1r2s_validation.xml.gz | 35 KB | Display | |
Data in CIF | 1r2s_validation.cif.gz | 48.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r2/1r2s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r2/1r2s | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1r2rC 1r2tC 1htiS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 2
NCS ensembles :
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Details | The asymmetric unit contains two physiologically active dimers formed by chains {A,B} and {C,D} |
-Components
#1: Protein | Mass: 26658.398 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Tissue: muscle / References: UniProt: P00939, triose-phosphate isomerase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.78 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: PEG 4000, MgCl2, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Method: vapor diffusion, hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 298 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: LNLS / Beamline: D03B-MX1 / Wavelength: 1.37 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Sep 22, 1998 / Details: Mirror |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.37 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→13.5 Å / Num. all: 20988 / Num. obs: 20064 / % possible obs: 80.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 1.93 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 6.11 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→2.92 Å / Redundancy: 1.31 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / Num. unique all: 1617 / % possible all: 58.3 |
Reflection | *PLUS Lowest resolution: 14 Å |
Reflection shell | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 1.99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1HTI Resolution: 2.85→13.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 16.779 / SU ML: 0.311 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.417 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.051 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.85→13.5 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.85→2.921 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 14 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.174 / Rfactor Rfree: 0.2119 / Rfactor Rwork: 0.172 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 2.85 Å / Lowest resolution: 2.92 Å |