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- PDB-2vom: Structural basis of human triosephosphate isomerase deficiency. M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vom
タイトルStructural basis of human triosephosphate isomerase deficiency. Mutation E104D and correlation to solvent perturbation.
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / ALTERNATIVE SPLICING / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / LIPID SYNTHESIS / DISEASE MUTATION / PENTOSE SHUNT / PHOSPHOPROTEIN / GLUCONEOGENESIS / GLYCOLYSIS / ACETYLATION / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis / gluconeogenesis / glycolytic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Rodriguez-Almazan, C. / Arreola-Alemon, R. / Rodriguez-Larrea, D. / Aguirre-Lopez, B. / de Gomez-Puyou, M.T. / Perez-Montfort, R. / Costas, M. / Gomez-Puyou, A. / Torres-Larios, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of Human Triosephosphate Isomerase Deficiency: Mutation E104D is Related to Alterations of a Conserved Water Network at the Dimer Interface.
著者: Rodriguez-Almazan, C. / Arreola-Alemon, R. / Rodriguez-Larrea, D. / Aguirre-Lopez, B. / De Gomez-Puyou, M.T. / Perez-Montfort, R. / Costas, M. / Gomez-Puyou, A. / Torres-Larios, A.
履歴
登録2008年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8014
ポリマ－106,8014
非ポリマー00
水11,007611
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4012
ポリマ－53,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-16.34 kcal/mol
Surface area18420 Å2
手法PISA
2
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4012
ポリマ－53,4012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-16.74 kcal/mol
Surface area18330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)320.521, 47.288, 68.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2032-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.63124, 0.34401, -0.69512), (0.32328, -0.69798, -0.639), (-0.705, -0.62808, 0.32938)-8.66865, -4.32283, -6.54332
2given(-0.00865, 0.7749, -0.63203), (-0.99285, 0.06859, 0.09769), (0.11905, 0.62835, 0.76876)-27.01038, -37.60305, 36.36592
3given(0.7067, -0.12193, -0.69692), (0.59054, -0.44085, 0.67595), (-0.38966, -0.88926, -0.23955)-25.58899, -29.65629, 27.95633

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要素

#1: タンパク質
TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM


分子量: 26700.373 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-249 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET3B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P60174, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 611 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 105 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 105 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 105 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 105 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 105 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 105 TO ASP
配列の詳細THE STRUCTURE CORRESPONDS TO THE MUTANT E104D

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 100 MM TRIS PH 8.5, 20% PEG MME2000, 4% POLYPROPYLENE GLYCOL P400, 10 MM NICL2

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月20日
詳細: HIGH-RESOLUTION DOUBLE- CRYSTAL SI(220) SAGITTAL FOCUSING, ROSENBAUM-ROCK VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→60.2 Å / Num. obs: 81960 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 18.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 3.57 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WYI

1wyi


解像度: 1.85→50 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: CHAIN D IS MORE DISORDERED THAN CHAINS A, B AND C ON RESIDUES 1 THIS IS PROBABLY DUE TO LACK OF CRYSTALLOGRAPHIC CONTACTS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2525 4142 4.7 %RANDOM
Rwork0.2194 ---
obs0.2194 81958 92.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.303 Å2 / ksol: 0.351707 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.265 Å20 Å20.146 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----1.715 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7372 0 0 611 7983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004809
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25063
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.58
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 413 4.72 %
Rwork0.275 7727 -
obs--92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPARPROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPARWATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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