[日本語] English
万見
- PDB-1r2q: Crystal Structure of Human Rab5a GTPase Domain at 1.05 A resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r2q
タイトルCrystal Structure of Human Rab5a GTPase Domain at 1.05 A resolution
要素Ras-related protein Rab-5A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / RAB / GTPase / GNP / atomic resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endosome size / cytoplasmic side of early endosome membrane / synaptic vesicle recycling / amyloid-beta clearance by transcytosis / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / RAB geranylgeranylation / regulation of autophagosome assembly / early endosome to late endosome transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs ...regulation of endosome size / cytoplasmic side of early endosome membrane / synaptic vesicle recycling / amyloid-beta clearance by transcytosis / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / RAB geranylgeranylation / regulation of autophagosome assembly / early endosome to late endosome transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / early phagosome / TBC/RABGAPs / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of exocytosis / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / endocytic vesicle / canonical Wnt signaling pathway / phagocytosis / phagocytic vesicle / ruffle / somatodendritic compartment / axon terminus / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / endomembrane system / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / terminal bouton / receptor internalization / phagocytic vesicle membrane / synaptic vesicle membrane / endocytosis / GDP binding / synaptic vesicle / melanosome / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / G protein activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / early endosome membrane / early endosome / endosome / endosome membrane / membrane raft / axon / neuronal cell body / GTPase activity / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / GTP binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Terzyan, S. / Zhu, G. / Li, G. / Zhang, X.C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Refinement of the structure of human Rab5a GTPase domain at 1.05 A resolution.
著者: Terzyan, S. / Zhu, G. / Li, G. / Zhang, X.C.
履歴
登録2003年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0879
ポリマ－18,9881
非ポリマー1,0998
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.727, 64.573, 66.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-5A


分子量: 18987.572 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB5A OR RAB5 / プラスミド: pet11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21(de3) / 参照: UniProt: P20339
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 6000, SODIUM CHLORIDE, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.916 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→29.02 Å / Num. all: 68904 / Num. obs: 68904 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 1.05→1.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3050 / % possible all: 79

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
SHELXL-97精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1N6N

1n6n


解像度: 1.05→29.02 Å / Num. parameters: 15339 / Num. restraintsaints: 19888 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Refinement was carried against F2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1688 2063 -Random
Rwork0.1239 ---
all0.125 68700 --
obs0.124 68700 95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL., 91, 201-228 (1973).
Refine analyzeNum. disordered residues: 55 / Occupancy sum hydrogen: 1293 / Occupancy sum non hydrogen: 1593.9
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→29.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1335 0 69 213 1617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0288
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.098
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.082
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.068
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.065
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.109

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る