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- PDB-1qzr: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ATPASE REGION OF SACCHAROMYCES CEREVISIA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qzr
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ATPASE REGION OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE TOPOISOMERASE II BOUND TO ICRF-187 (DEXRAZOXANE)
要素DNA topoisomerase II
キーワードISOMERASE / GHKL ATPASE DOMAIN / ICRF / ICRF-187 / DEXRAZOXANE
機能・相同性
機能・相同性情報


replication fork progression beyond termination site / DNA replication termination region / chromatin remodeling at centromere / regulation of mitotic recombination / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / SUMOylation of DNA replication proteins / synaptonemal complex / reciprocal meiotic recombination / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity ...replication fork progression beyond termination site / DNA replication termination region / chromatin remodeling at centromere / regulation of mitotic recombination / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / SUMOylation of DNA replication proteins / synaptonemal complex / reciprocal meiotic recombination / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA topological change / rRNA transcription / chromatin organization / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV ...DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-CDX / DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Classen, S. / Olland, S. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Structure of the topoisomerase II ATPase region and its mechanism of inhibition by the chemotherapeutic agent ICRF-187
著者: Classen, S. / Olland, S. / Berger, J.M.
履歴
登録2003年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年9月30日ID: 1Q1D
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The electron density for the ethanediyl linker region of CDX (ICRF-187) is not well ...HETEROGEN The electron density for the ethanediyl linker region of CDX (ICRF-187) is not well defined, and the psuedo 2-fold symmetric structure of CDX binds across the 2-fold NCS axis of the Topo II ATPase region. We have therefore modeled CDX in two orientations related by a 180 degree rotation and have assigned them each an occupancy of 0.5.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase II
B: DNA topoisomerase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5277
ポリマ－96,1982
非ポリマー1,3295
水13,799766
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7730 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area30960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.553, 71.444, 215.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase II


分子量: 48098.938 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal ATPase Region / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TOP2 / プラスミド: pet28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CODONPLUS / 参照: UniProt: P06786, EC: 5.99.1.3
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-CDX / (S)-4,4'-(1-METHYL-1,2-ETHANEDIYL)BIS-2,6-PIPERAZINEDIONE / ICRF-187 / ICRF-186


分子量: 268.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microbatch under oil / pH: 6.5
詳細: PEG 1500, POTASSIUM CHLORIDE, GLYCEROL, SODIUM CACODYLATE, pH 6.5, microbatch under oil, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月20日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 65576 / Num. obs: 60064 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 28.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.298 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.298 / % possible all: 59.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PVG

1pvg


解像度: 1.9→45.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.52 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23741 5512 8.4 %RANDOM
Rwork0.19565 ---
all0.19911 65576 --
obs0.19911 60064 90.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.203 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.22 Å20 Å20 Å2
2---0.98 Å20 Å2
3----1.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6110 0 83 766 6959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.9658555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8035754
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.23063
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2684
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.10.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6091.53782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18726160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95632544
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2484.52395
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.287 276
Rwork0.233 2760
obs-2760
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4844-0.0116-0.29130.83070.09410.9663-0.01970.00840.04860.12440.0385-0.01880.0306-0.0046-0.01880.05690.00660.00210.01080.00110.051831.795745.866945.065
21.51680.2493-0.70750.88560.27311.4830.05750.13430.2068-0.11520.0484-0.0674-0.16410.0187-0.10590.03780.01070.02810.05090.03630.092841.38157.172920.6665
31.1131-0.0288-0.43520.64930.01631.4076-0.06620.2047-0.117-0.0212-0.01350.05890.3163-0.26930.07970.1043-0.08790.00950.1109-0.04880.061626.76822.396617.1464
41.49540.2356-0.7061.16450.1211.2253-0.03580.02370.05380.01250.0743-0.11650.13620.2002-0.03850.01080.0323-0.01070.1024-0.01430.062653.204833.163716.9299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 25812 - 263
2X-RAY DIFFRACTION2AA276 - 405281 - 410
3X-RAY DIFFRACTION3BB8 - 25813 - 263
4X-RAY DIFFRACTION4BB277 - 405282 - 410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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