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- PDB-1bjt: TOPOISOMERASE II RESIDUES 409-1201 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bjt
タイトルTOPOISOMERASE II RESIDUES 409-1201
要素TOPOISOMERASE II
キーワードTOPOISOMERASE / QUATERNARY CHANGE / DNA-BINDING / DNA TOPOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


replication fork progression beyond termination site / DNA replication termination region / : / regulation of mitotic recombination / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / synaptonemal complex / SUMOylation of DNA replication proteins / telomere maintenance via recombination / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity ...replication fork progression beyond termination site / DNA replication termination region / : / regulation of mitotic recombination / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / synaptonemal complex / SUMOylation of DNA replication proteins / telomere maintenance via recombination / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / reciprocal meiotic recombination / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA topological change / rRNA transcription / chromatin organization / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #30 / Topoisomerase II; domain 5 / Topoisomerase II, domain 5 / Topoisomerase, domain 3 / Topoisomerase; domain 3 / DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / Rossmann fold - #670 / Gyrase A; domain 2 - #40 / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM ...Dna Ligase; domain 1 - #30 / Topoisomerase II; domain 5 / Topoisomerase II, domain 5 / Topoisomerase, domain 3 / Topoisomerase; domain 3 / DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / Rossmann fold - #670 / Gyrase A; domain 2 - #40 / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Gyrase A; domain 2 / Dna Ligase; domain 1 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fass, D. / Bogden, C.E. / Berger, J.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Quaternary changes in topoisomerase II may direct orthogonal movement of two DNA strands.
著者: Fass, D. / Bogden, C.E. / Berger, J.M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structure and Mechanism of DNA Topoisomerase II
著者: Berger, J.M. / Gamblin, S.J. / Harrison, S.C. / Wang, J.C.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Erratum. Structure and Mechanism of DNA Topoisomerase II
著者: Berger, J.M. / Gamblin, S.J. / Harrison, S.C. / Wang, J.C.
履歴
登録1998年6月29日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TOPOISOMERASE II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8111
ポリマ－91,8111
非ポリマー00
水3,909217
1
A: TOPOISOMERASE II

A: TOPOISOMERASE II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,6212
ポリマ－183,6212
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3960 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area67160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.400, 145.700, 161.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 TOPOISOMERASE II


分子量: 91810.602 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-BINDING AND CLEAVAGE CORE, RESIDUES 409-1201 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P06786, EC: 5.99.1.3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.81 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11-2 %PEG33501drop
220-40 mMTris-Cl1drop
31-2 %PEG33501reservoir
4250-300 mMammonium acetate1reservoir
520-40 mMTris-Cl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 118 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.1402
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1402 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 41611 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 29.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.206 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→14 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE B FACTORS FOR RESIDUES 653 - 659 ARE VERY HIGH, BUT THE DENSITY FOR THESE RESIDUES WAS SEEN IN SOLVENT-FLATTENED MIR MAPS. THESE RESIDUES HELPED ASSIGN THE CONNECTIVITY BETWEEN DOMAINS IN THE DIMER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 2905 7.2 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 40597 95.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5598 0 0 217 5815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.594
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.164
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3731 373 7.6 %
Rwork0.3487 4515 -
obs--97.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.164

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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