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万見
- PDB-1qyu: Structure of the catalytic domain of 23S rRNA pseudouridine synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qyu
タイトルStructure of the catalytic domain of 23S rRNA pseudouridine synthase RluD
要素Ribosomal large subunit pseudouridine synthase D
キーワードLYASE / CATALYTIC DOMAIN / RLUD / PSEUDOURIDINE SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


23S rRNA pseudouridine1911/1915/1917 synthase / 23S rRNA pseudouridine(1911/1915/1917) synthase activity / rRNA pseudouridine synthase activity / enzyme-directed rRNA pseudouridine synthesis / pseudouridine synthase activity / ribosomal large subunit assembly / rRNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #230 / Pseudouridine synthase, RluC/RluD / Pseudouridine synthase, RluA-like, conserved site / Rlu family of pseudouridine synthase signature. / : / Pseudouridine synthase, RsuA/RluA-like / RNA pseudouridylate synthase / Pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily ...Helix Hairpins - #230 / Pseudouridine synthase, RluC/RluD / Pseudouridine synthase, RluA-like, conserved site / Rlu family of pseudouridine synthase signature. / : / Pseudouridine synthase, RsuA/RluA-like / RNA pseudouridylate synthase / Pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase / Pseudouridine synthase, catalytic domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal large subunit pseudouridine synthase D
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Del Campo, M. / Ofengand, J. / Malhotra, A.
引用ジャーナル: RNA / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of RluD, the only rRNA pseudouridine synthase required for normal growth of Escherichia coli
著者: Del Campo, M. / Ofengand, J. / Malhotra, A.
履歴
登録2003年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal large subunit pseudouridine synthase D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2511
ポリマ－40,2511
非ポリマー00
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.140, 75.140, 181.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal large subunit pseudouridine synthase D / E.C.4.2.1.70 / E. coli 23S RNA pseudouridine synthase RluD / Pseudouridylate synthase / Uracil hydrolyase / ftsH ...E. coli 23S RNA pseudouridine synthase RluD / Pseudouridylate synthase / Uracil hydrolyase / ftsH suppressor protein SfhB


分子量: 40250.992 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: RLUD / プラスミド: pET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33643, pseudouridylate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ethylene glycol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Del Campo, M., (2003) Acta Cryst., D59, 1871.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 25-40 % / 一般名: ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.978795, 0.978462, 0.950037
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9787951
20.9784621
30.9500371
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 34611 / Num. obs: 36112 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 38.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.133 / Mean I/σ(I) obs: 9.2 / % possible all: 69.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→39.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2431360.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1573 4.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all-36112 --
obs-32009 88.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.7351 Å2 / ksol: 0.334718 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.82 Å20 Å20 Å2
2--6.82 Å20 Å2
3----13.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2007 0 0 261 2268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 191 5.2 %
Rwork0.248 3507 -
obs--62.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 40 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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