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- PDB-1qjb: 14-3-3 ZETA/PHOSPHOPEPTIDE COMPLEX (MODE 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qjb
タイトル14-3-3 ZETA/PHOSPHOPEPTIDE COMPLEX (MODE 1)
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
  • PHOSPHOPEPTIDE
キーワードKINASE INHIBITOR/PEPTIDE / KINASE INHIBITOR-PEPTIDE COMPLEX / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein localization => GO:0008104 / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling ...KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein localization => GO:0008104 / Golgi reassembly / synaptic target recognition / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / respiratory system process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / regulation of synapse maturation / establishment of Golgi localization / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / host cell membrane / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / protein sequestering activity / ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of innate immune response / viral process / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / regulation of protein stability / melanosome / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / transmembrane transporter binding / membrane => GO:0016020 / blood microparticle / cadherin binding / protein domain specific binding / protein phosphorylation / focal adhesion / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / DnaJ molecular chaperone homology domain / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site ...Small/middle T-antigen / Small/middle T-antigen superfamily / T-antigen specific domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / DnaJ molecular chaperone homology domain / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Middle T antigen / 14-3-3 protein zeta/delta / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rittinger, K. / Budman, J. / Xu, J. / Volinia, S. / Cantley, L.C. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Yaffe, M.B.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Structural Analysis of 14-3-3 Phosphopeptide Complexes Identifies a Dual Role for the Nuclear Export Signal of 14-3-3 in Ligand Binding
著者: Rittinger, K. / Budman, J. / Xu, J. / Volinia, S. / Cantley, L.C. / Smerdon, S.J. / Gamblin, S.J. / Yaffe, M.B.
履歴
登録1999年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え1999年9月15日ID: 14PS
改定 1.01999年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
Q: PHOSPHOPEPTIDE
S: PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4944
ポリマ－57,4944
非ポリマー00
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-26.8 kcal/mol
Surface area23480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.350, 71.980, 131.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PKK233 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / Variant (発現宿主): F' Iq / 参照: UniProt: P29312, UniProt: P63104*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 969.935 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P0DOJ9*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAINS S AND Q ARE DERIVED FROM THE SEQUENCE, VMRSHSYPPT, FOUND IN MOUSE POLYOMAVIRUS (STRAIN 3) ...CHAINS S AND Q ARE DERIVED FROM THE SEQUENCE, VMRSHSYPPT, FOUND IN MOUSE POLYOMAVIRUS (STRAIN 3) MIDDLE T ANTIGEN (SWS: TAMI_POVM3, P03076)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6.2
詳細: COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM MES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 20% ISOPROPANOL AND 15% PEG 4000. IMPROVED CRYSTALS BY MICRO- AND MACROSEEDING INTO 100 MM MES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 15-17% ...詳細: COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 100 MM MES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 20% ISOPROPANOL AND 15% PEG 4000. IMPROVED CRYSTALS BY MICRO- AND MACROSEEDING INTO 100 MM MES, PH 6.2, 20 MM MGCL2, 15-17% ISOPROPANOL A 12% PEG 4000.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMMES1reservoir
220 mM1reservoirMgCl2
315-17 %isopropanol1reservoir
412 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. obs: 37059 / % possible obs: 83.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 41.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 41.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 14-3-3 ZETA

解像度: 2→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE C-TERMINAL RESIDUES FOR CHAINS A AND B WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 -5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs-37059 83.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3800 0 0 393 4193
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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