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万見
- PDB-1qfp: N-TERMINAL DOMAIN OF SIALOADHESIN (MOUSE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qfp
タイトルN-TERMINAL DOMAIN OF SIALOADHESIN (MOUSE)
要素PROTEIN (SIALOADHESIN)
キーワードIMMUNOGLOBULIN / IMMUNOGLOBULIN SUPERFAMILY / CARBOHYDRATE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of T cell apoptotic process / virion binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of type I interferon production / late endosome / carbohydrate binding / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / early endosome ...positive regulation of T cell apoptotic process / virion binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of type I interferon production / late endosome / carbohydrate binding / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / early endosome / cell adhesion / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain ...CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者May, A.P. / Robinson, R.C. / Burtnick, L. / Crocker, P.R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the N-terminal domain of sialoadhesin in complex with 3' sialyllactose at 1.85 A resolution.
著者: May, A.P. / Robinson, R.C. / Vinson, M. / Crocker, P.R. / Jones, E.Y.
履歴
登録1999年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SIALOADHESIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3191
ポリマ－13,3191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.900, 38.900, 152.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SIALOADHESIN)


分子量: 13319.107 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL SIALIC ACID-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PEE14
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q62230
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 16 % (W/V) PEG 4000, 8% (V/V) PROPAN-2-OL, 10 MM DTT, 80MM SODIUM HEPES PH 7.5, 5MG/ML PROTEIN
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
225 mM3' sialyllactose 1drop
330 %(w/v)PEG40001reservoir
40.1 Msodium citrate1reservoir
50.2 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 3275 / Num. obs: 3275 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 60.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / % possible all: 89.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high rms absF: 464034.24 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 350 10.7 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all-3275 --
obs-3275 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.68 Å2 / ksol: 0.278 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.72 Å210.75 Å20 Å2
2--6.72 Å20 Å2
3----13.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数899 0 0 0 899
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 51 9.8 %
Rwork0.276 468 -
obs--89.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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