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万見
- PDB-1qaf: THE ACTIVE SITE BASE CONTROLS COFACTOR REACTIVITY IN ESCHERICHIA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qaf
タイトルTHE ACTIVE SITE BASE CONTROLS COFACTOR REACTIVITY IN ESCHERICHIA COLI AMINE OXIDASE : X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES WITH MUTATIONAL VARIANTS
要素PROTEIN (COPPER AMINE OXIDASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / CATALYTIC DOMAIN MAINLY ANTI-PARALLEL BETA SHEET / THREE PERIPHERAL ALPHA-BETA DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethylamine catabolic process / primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / L-phenylalanine catabolic process / quinone binding / periplasmic space / copper ion binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain ...Copper amine oxidase-like, N-terminal domain / Copper amine oxidase-like, N-terminal / Copper amine oxidase-like, N-terminal domain superfamily / Copper amine oxidase N-terminal domain / Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1 / Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Murray, J.M. / Wilmot, C.M. / Saysell, C.G. / Jaeger, J. / Knowles, P.F. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The active site base controls cofactor reactivity in Escherichia coli amine oxidase: x-ray crystallographic studies with mutational variants.
著者: Murray, J.M. / Saysell, C.G. / Wilmot, C.M. / Tambyrajah, W.S. / Jaeger, J. / Knowles, P.F. / Phillips, S.E. / McPherson, M.J.
履歴
登録1999年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (COPPER AMINE OXIDASE)
B: PROTEIN (COPPER AMINE OXIDASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,9789
ポリマ－161,5982
非ポリマー3797
水25,3471407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14870 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area50810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.200, 167.000, 79.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (COPPER AMINE OXIDASE)


分子量: 80799.125 Da / 分子数: 2 / 変異: D383E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: ESCHERICHIA COLI PERIPLASM / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: maoA / プラスミド: PKK233-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46883, monoamine oxidase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.92 %
結晶化温度: 315 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP PH 7.1, 315 K SODIUM CITRATE, HEPES
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.3 Msodium citrate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月21日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 92396 / Num. obs: 92396 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 30.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1.03 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 73.3
反射
*PLUS
Num. obs: 84390

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1OAC

1oac


解像度: 2.2→20 Å / SU B: 6.16638 / SU ML: 0.15259 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.27486 / ESU R Free: 0.22699 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED SIGMA A WEIGHTED MAXIMUM LIKELIHOOD TARGETS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24429 2781 3.5 %RANDOM
Rwork0.1764 ---
all0.179 82076 --
obs0.179 92396 91.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.227 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11356 0 12 1407 12775
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0490.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.6
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.182
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.093
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.0562
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.5743
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.20.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2330.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1830.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection all: 92396 / Num. reflection obs: 82076 / % reflection Rfree: 3.5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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