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万見
- PDB-1q69: Solution structure of T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q69
タイトルSolution structure of T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain and Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK fragments
要素
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
  • T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN/TRANSFERASE / Peptide-peptide complex / helix-helix interaction / zinc coordination / beta hairpin / MEMBRANE PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytotoxic T cell differentiation / MHC class I protein complex binding / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / T cell mediated immunity / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway ...cytotoxic T cell differentiation / MHC class I protein complex binding / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / T cell mediated immunity / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / T cell receptor complex / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / MHC class I protein binding / pericentriolar material / PECAM1 interactions / protein serine/threonine phosphatase activity / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / plasma membrane raft / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / coreceptor activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of T cell activation / platelet activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / DAP12 signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / receptor complex / intracellular signal transduction / immune response / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CD8 alpha subunit / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Immunoglobulin V-Type / Src homology 2 domains / SH2 domain ...CD8 alpha subunit / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Immunoglobulin V-Type / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Kim, P.W. / Sun, Z.Y. / Blacklow, S.C. / Wagner, G. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: A zinc clasp structure tethers Lck to T cell coreceptors CD4 and CD8.
著者: Kim, P.W. / Sun, Z.Y. / Blacklow, S.C. / Wagner, G. / Eck, M.J.
履歴
登録2003年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6283
ポリマ－5,5622
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100The submitted conformer models are the 10 structures with the lowest energy.
代表モデルモデル #1noe limit 0.5 angstrom, angle violation 5 degrees

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要素

#1: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD8 alpha chain / T-lymphocyte differentiation antigen T8/Leu-2


分子量: 2262.751 Da / 分子数: 1 / 断片: Human CD8 alpha / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD8A OR MAL / プラスミド: pMM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P01732
#2: タンパク質・ペプチド Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK / P56-LCK / LSK / T cell-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 3299.578 Da / 分子数: 1 / 断片: Human Lck / Mutation: M14L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK / プラスミド: pMM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P06239
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA, HN(CO)CA, HN(CA)CB, HN(CO)CACB, C(CO)NH, H(CCO)NH, (H)CCH TOCSY
12215N-NOESY, 15N-TOCSY
133D2O NOESY, D2O TOCSY
144Cd-H HMQC, Cd-H NOESY-HMQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM CD8a-Lck-Zn2+, U-15N,13C; 20 mM acetate, 20 mM NaCl, 0.15% beta-mercaptoethanol95% H2O/5% D2O
20.5 mM CD8a-Lck-Zn2+, U-15N; 20 mM acetate, 20 mM NaCl, 0.15% beta-mercaptoethanol95% H2O/5% D2O
30.5 mM CD8a-Lck-Zn2+; 20 mM acetate, 20 mM NaCl, 0.15% beta-mercaptoethanol100% D2O
41.0 mM CD8a-Lck-Cd2+; 20 mM acetate, 20 mM NaCl, 0.15% beta-mercaptoethanol100% D2O
試料状態pH: 5.1 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software
名称開発者分類
FelixMolecular Simulations Inc.解析
DYANAGuntert, Wuthrich構造決定
X-PLORBrunger構造決定
X-PLORBrunger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 181 distance restraints (176 NOEs, four Zn-S restraints, one hydrogen bond) and 48 angle restraints (42 dihedral angle restraints, six S-Zn-S angle ...詳細: The structures are based on a total of 181 distance restraints (176 NOEs, four Zn-S restraints, one hydrogen bond) and 48 angle restraints (42 dihedral angle restraints, six S-Zn-S angle restraints from Cd-H HMQC experiments).
代表構造選択基準: noe limit 0.5 angstrom, angle violation 5 degrees
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are the 10 structures with the lowest energy.
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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