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- PDB-1pv8: Crystal structure of a low activity F12L mutant of human porphobi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pv8
タイトルCrystal structure of a low activity F12L mutant of human porphobilinogen synthase
要素Delta-aminolevulinic acid dehydratase
キーワードLYASE / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE / TETRAPYRROLE BIOSYNTHESIS / REACTION INTERMEDIATE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome core complex binding / response to vitamin B1 / response to platinum ion / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / response to aluminum ion ...proteasome core complex binding / response to vitamin B1 / response to platinum ion / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / response to aluminum ion / cellular response to lead ion / response to mercury ion / response to selenium ion / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / response to fatty acid / response to cobalt ion / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / response to iron ion / response to herbicide / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to ionizing radiation / response to zinc ion / response to vitamin E / response to amino acid / catalytic activity / cellular response to interleukin-4 / response to cadmium ion / response to glucocorticoid / response to activity / protein homooligomerization / secretory granule lumen / response to ethanol / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(2-AMINOETHYL)-4-(AMINOMETHYL)HEPTANEDIOIC ACID / Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Breinig, S. / Kervinen, J. / Stith, L. / Wasson, A.S. / Fairman, R. / Wlodawer, A. / Zdanov, A. / Jaffe, E.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Control of tetrapyrrole biosynthesis by alternate quaternary forms of porphobilinogen synthase.
著者: Breinig, S. / Kervinen, J. / Stith, L. / Wasson, A.S. / Fairman, R. / Wlodawer, A. / Zdanov, A. / Jaffe, E.K.
履歴
登録2003年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 600heterogen The porphobilinogen intermediate PB1 is bound to the enzyme active site at Lys252 and ...heterogen The porphobilinogen intermediate PB1 is bound to the enzyme active site at Lys252 and Lys199. The link between the C5 atom of PB1 and the NZ atom of Lys199 is a double bond.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
B: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9735
ポリマ－72,6102
非ポリマー3633
水4,342241
1
A: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
B: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
ヘテロ分子

A: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
B: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
ヘテロ分子

A: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
B: Delta-aminolevulinic acid dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,91815
ポリマ－217,8296
非ポリマー1,0899
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area20390 Å2
ΔGint-275 kcal/mol
Surface area61080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.571, 89.571, 153.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細There is a dimer in the asymmetric unit. Biologically meaningful aggregate is hexamer made by crystallographic 6(3) axis.

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要素

#1: タンパク質 Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Porphobilinogen synthase / ALADH


分子量: 36304.836 Da / 分子数: 2 / 変異: F12L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13716, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PB1 / 3-(2-AMINOETHYL)-4-(AMINOMETHYL)HEPTANEDIOIC ACID


分子量: 232.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H20N2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.62 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50mM BTP, 10mM beta-mercaptoethanol, 10uM ZnCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14.0 mg/mlprotein1drop
20.4 Mmonoammonium hydrogen phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月8日
放射モノクロメーター: OSMIC optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45 Å / Num. all: 35282 / Num. obs: 34615 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / % possible all: 72.5
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / Num. obs: 33615

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+51 / 解像度: 2.2→45 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 198949.12 / Data cutoff high rms absF: 198949.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 3327 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.21 34615 --
obs0.199 33434 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 86.5926 Å2 / ksol: 0.411764 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.87 Å24.32 Å20 Å2
2---3.87 Å20 Å2
3---7.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4238 0 18 241 4497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it22.884.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it20.745
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it25.554.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.185
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 459 10.3 %
Rwork0.293 4003 -
obs--76.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMIONS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGANDS.PARLIGANDS.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.286
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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